AMINE
Derivați de amoniac, în moleculele cărora unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu radicali de hidrocarburi:
CH3-NH2C2H5-NH2C3H7-NH2
metilamină etilamină propilamină
grup - NH2 numit grupa amino. Aminele sunt baze organice.
Amina aromatică este de cea mai mare importanță practică - anilină.
Anilină C6H5-NH2(fenilamină).
Anilina este un lichid uleios incolor cu un miros caracteristic. În aer, se oxidează rapid și capătă o culoare maro-roșiatică. Otrăvitoare. Anilina este o bază mai slabă decât aminele limitatoare.
1. Compuși amino. Clasificare, izomerie, denumiri și proprietăți fizice
2. Proprietăţile chimice ale aminelor. Bazicitatea aminelor (Zagorsky V.V.)
3. Caracteristici ale proprietăților anilinei. Prepararea și utilizarea aminelor
Material teoretic pe tema „Amine” poate fi vizualizat
VERIFICĂ-TE:
testul „Nomenclatura aminelor”
AMINOACIZI
Substanțe organice care conțin azot, ale căror molecule conțin o grupare carboxil - COOH și o grupare amino - NH2.
NH2-CH2-COOH NH2-CH2-CH2-COOH
acid aminoacetic acid β-aminopropic
Aminoacizi și peptide în industrie și medicină
Peste 200 de mii de tone de aminoacizi sunt produse anual în lume, care sunt utilizați în principal ca aditivi alimentari și componente pentru furaje pentru animale. Metoda industrială tradițională de producere a acestora este fermentația, dar metodele chimice și mai ales enzimatice pentru sinteza diferiților aminoacizi devin din ce în ce mai importante. Lizina și acidul glutamic au cea mai mare pondere în producția industrială de aminoacizi, iar glicina și metionina sunt, de asemenea, produse în cantități mari. Aminoacizii, în special cei esențiali, adică nesintetizați în organism, prezintă un mare interes în primul rând pentru medicină și industria alimentară. Fenilalanina este un precursor al unui număr de hormoni care desfășoară multe reacții de reglare în organism, metionina este principalul donator de grupări metil în sinteza adrenalinei, creatinei și, de asemenea, o sursă de sulf în formarea tiaminei, Valina este implicată. în sinteza acidului pantotenic, treonina este un precursor al vitaminei B12 etc. Prin urmare, deficitul de aminoacizi, care contribuie la perturbarea multor procese metabolice, trebuie completat prin introducerea aminoacizilor exogeni corespunzători.
Aminoacizii ca substanțe medicinale
Aminoacizii sunt folosiți pe scară largă în practica medicală. În primul rând, acest lucru se aplică unor astfel de aminoacizi precum metionina, histidina, acizii glutamic și aspartic. În ultimii ani, lista aminoacizilor - medicamente - s-a extins semnificativ. Include arginină, aminoacizi aromatici, cisteină și alții.
Argininaîn combinație cu aspartat sau glutamat, ajută la bolile hepatice. K-Na-aspartatul ameliorează oboseala și ameliorează durerile de inimă, este recomandat pentru bolile de ficat și diabet. Cisteina protejează enzimele SH din ficat și alte țesuturi de oxidare și are un efect detoxifiant. De asemenea, prezintă un efect protector împotriva daunelor cauzate de radiații. Dihidroxifenilalanina și D-fenilalanina sunt eficiente în boala Parkinson. Din poliaminoacizi obțineți un material bun pentru intervenții chirurgicale.
Acid glutamic utilizat în psihiatrie pentru epilepsie și în special în psihiatrie infantilă pentru tratamentul demenței și efectelor traumatismelor la naștere. În plus, este utilizat în terapia complexă a ulcerului peptic și a hipoxiei. Un medicament foarte eficient este un derivat al acidului glutamic - acid gama-aminobutiric sau GABA. Se formează din acid glutamic prin decarboxilare de către enzima 4-aminobutirat:2-hidroxiglutarat aminotransferaza în prezența fosfatului de piridoxal. GABA inhibă transmiterea impulsurilor nervoase la sinapsele sistemului nervos central. Pe baza GABA, a fost creat medicamentul gammalon (aminolon), care este utilizat pentru accidentele cerebrovasculare după un accident vascular cerebral, ateroscleroza vaselor cerebrale și pierderea memoriei.
Acid aspartic favorizează creșterea consumului de oxigen de către mușchiul inimii. În cardiologie, se utilizează Panangin - un medicament care conține aspartat de potasiu și aspartat de magneziu. Panangin este utilizat pentru a trata diferite tipuri de aritmii, precum și bolile coronariene.
Metionină protejează organismul în caz de otrăvire cu endotoxine bacteriene și alte otrăvuri, prin urmare este folosit pentru a proteja organismul de substanțele toxice din mediu. Are o proprietate radioprotectoare.
Glicina, ca și GABA, este un mediator inhibitor în SNC. În practica medicală, este folosit pentru a trata alcoolismul. Derivat de glicină - betaină - este un medicament eficient hepatoprotector, îmbunătățește digestia.
Utilizarea aminoacizilor ca suplimente nutritive pare a fi eficientă, ceea ce are o dublă semnificație: ca componente terapeutice, precum și pentru a îmbunătăți valoarea nutritivă a produselor alimentare și a le conferi proprietăți gustative optime.
Aminoacizi în agricultură
Aminoacizii în agricultură aminoacizii sunt utilizați în principal ca aditivi pentru hrana animalelor. Multe proteine vegetale conțin lizină în cantități foarte mici, așa că adăugarea lizinei în hrana animalelor de fermă pentru a le echilibra în nutriția proteică este de o importanță capitală. În plus, în agricultură, aminoacizii sunt folosiți pentru a proteja plantele de diferite boli (metionină, acid glutamic, valină), unii dintre aminoacizi, precum alanina și glicina, au efect erbicid și sunt folosiți pentru a proteja plantele de buruieni.
Introducerea grupărilor hidrofobe în aminoacizi precum acizii glutamic sau aspartic face posibilă obținerea de substanțe active de suprafață (surfactanți) utilizate pe scară largă în sinteza polimerilor, precum și în producția de detergenți, emulgatori și aditivi pentru combustibili.
Aminoacizi ca produse cosmetice
Șampoanele și cremele cu suplimente de aminoacizi susțin mai eficient funcțiile normale ale pielii și au un efect benefic asupra calității părului.
Utilizarea aminoacizilor este în continuă expansiune și este limitată doar de gradul necesar de purificare și de costul ridicat de producție.
În ultimii ani, atenția multor cercetători a fost atrasă asupra peptidelor de reglare în legătură cu posibilitățile deschise pentru utilizarea lor medicală ca medicamente care imită acțiunea regulatorilor organismului endogen.
Material teoretic pe tema „Aminoacizi”
PROTEINE
- compuși organici cu greutate moleculară mare constând din reziduuri de α-aminoacizi.
ÎN compozitia proteinelor include carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf. Unele proteine formează complexe cu alte molecule care conțin fosfor, fier, zinc și cupru.
Proteinele au o greutate moleculară mare: albumina de ou - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozina - 500 000. Pentru comparație: greutatea moleculară a alcoolului este de 46, acid acetic - 60, benzen - 78.
Lecție video Veverițe
Pe tema „Proteine” se pot citi informații:
1. http://biofile.ru/bio/21838.html
2. http://biofile.ru/bio/20913.html
VERIFICĂ-TE:
Această lecție video este destinată auto-studiului temei "Aminoacizi. Proteine". În timpul acestei lecții, elevii vor afla despre compoziția și proprietățile aminoacizilor și polimerilor naturali - proteine. Profesorul va vorbi despre cum se formează aminoacizii și ce grupe funcționale sunt incluse în compoziția lor.
Tema: Materie organică
Lecție: Aminoacizi. Veverițe
Aminoacizi- Acestea sunt substanțe în moleculele cărora ambele conțin o grupare amino - NH 2 și gruparea carboxil -COOH. De exemplu:
Aminoacizii pot fi considerați ca acizi carboxilici, în moleculele cărora atomul hidrogenul din radical este înlocuit cu o grupare amino. Formula generală a aminoacizilor poate fi scrisă după cum urmează:H 2 N- CH- R- COOH, unde R este un radical de hidrocarbură.
În acest caz, gruparea amino poate fi localizată la diferiți atomi de carbon, ceea ce provoacă unul dintre tipurile de izomerie a aminoacizilor. Astfel încât poziția grupului să poată fi indicată în numele izomerilor _ NH 2 în raport cu carboxil, atomii de carbon dintr-o moleculă de aminoacid sunt desemnați secvențial prin literele alfabetului grecesc: α, β, γ, δ, ε etc. Prezența atât a grupului amino cât și a grupării carboxil în compoziția aminoacizilor le asigură amfoter proprietăți. Din același motiv, aminoacizii pot interacționa între ei, formând lanțuri polipeptidice. grup de atomi -CO-NH-, formată prin interacțiunea moleculelor de aminoacizi se numește peptida, sau o grupare amidă, iar legătura dintre atomii de carbon și azot din aceasta este peptida, sau amidă.
Tabelul 1 prezintă un număr de aminoacizi cu poziția grupării amino la capătul lanțului de carbon.
Aminoacizi - substanțe cristaline incolore, solubile în apă; multe dintre ele au un gust dulce. Punctul de topire al aminoacizilor este peste 22°C.
Veverițe
Proteine polipeptidice care îndeplinesc funcții biologice specifice în organismele vii
Într-un organism viu, polimeri biologici atât de importanți precum proteinele sunt sintetizați din reziduurile de aminoacizi. Sunt conținute în protoplasma și nucleul tuturor celulelor vegetale și animale și sunt principalii purtători de viață (Fig. 1).
Orez. 1. Complexul proteic hemoglobina furnizează oxigen celulelor țesuturilor și elimină dioxidul de carbon din organism.
Diversitatea proteinelor este determinată de ce reziduuri de aminoacizi și în ce secvență formează o moleculă proteică. Ca rezultat al hidrolizei proteinelor, de ex. ca urmare a interacțiunii lor cu apa, au fost izolați peste 20 de aminoacizi. Calculate prin metode matematice care, atunci când sunt combinate între ele, pot da mai mult de 2,4. 10 18 combinații diferite. Diversitatea proteinelor crește și din faptul că moleculele lor pot include atomi și alte elemente chimice. Acestea sunt carbonul (fracția sa de masă este de 50-55%), oxigenul (21,5-23,5%), azot (15-17%), hidrogen (6,5-7,3%), sulf (0,3 -2,5%), precum și mici cantități de fosfor, iod, fier și alte elemente. Prin urmare, proteinele lor sunt inerente fiecărui organism viu și chiar fiecărui individ.
Proteinele sunt unice. Fiecare dintre ele își îndeplinește rolul biologic. Astfel, din unele proteine se formează țesuturile musculare, țesutul tegumentar din altele și țesutul de susținere din altele (Fig. 2).
 |
 |
 |
Orez. 2. Rolul biologic al proteinelor în organismele vii
Reacții de culoare ale proteinelor
- Xantoproteină. Cu acidul azotic, proteinele dau o culoare galbenă, care devine portocalie sub acțiunea amoniacului.
- Biuret. Cu săruri de cupru și alcalii, proteinele dau o culoare violet.
Substanțele proteice sunt, de asemenea, hormoni și enzime. Enzime pot fi considerate catalizatori ai proceselor biochimice. Ele accelerează foarte mult procesele care au loc în organismele vii. Hormonii- substanțe foarte active care afectează activitatea anumitor organe și sisteme de organe și reglează procesele metabolice.
Progrese în studiul și sinteza proteinelor
În prezent, se desfășoară cercetări active privind metodele de producție industrială a proteinelor. Până în prezent, mai multe molecule de proteine au fost deja obținute artificial. S-a întâmplat doar ca urmare a unor procese foarte lungi și costisitoare. La organismele vii, aceste reacții apar instantaneu, în câteva secunde. Prin urmare, unele substanțe proteice - hormoni, enzime, antibiotice - sunt obținute prin metode biotehnologice, folosind organismele vii ca un fel de fabrică. În prezent, s-au dezvoltat deja modalități pentru obținerea a peste 120 de tipuri diferite de produse artificiale din carne și pește.
Rezumând lecția
Ați învățat despre compoziția și unele proprietăți ale aminoacizilor și proteinelor, ați învățat cum să explicați natura amfoterică a aminoacizilor și să înțelegeți esența interacțiunii dintre ei. Am aflat că proteinele - polimeri naturali (polipeptide) - sunt construite din resturile de molecule de α-aminoacizi și îndeplinesc funcții biologice specifice în organismele vii.
1. Rudzitis G.E. Chimie anorganică și organică. Clasa a 9-a: Manual pentru institutii de invatamant: nivel de baza / G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. - M.: Educație, 2009.
2. Popel P.P. Chimie. Clasa a 9-a: Manual pentru institutii de invatamant general / P.P. Popel, L.S. Krivlya. - K .: Centrul de informare „Academia”, 2009. - 248 p.: ill.
3. Gabrielyan O.S. Chimie. Clasa a 9-a: manual. - M.: Butarda, 2001. - 224 p.
1. Rudzitis G.E. Chimie anorganică și organică. Clasa a 9-a: Manual pentru institutii de invatamant: nivel de baza / G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. - M.: Educație, 2009. - Nr. 13-15 (p. 173).
2. Calculați fracția de masă a azotului din acidul aminoacetic.
3. Scrieți ecuația reacției pentru interacțiunea acidului aminoacetic cu hidroxidul de sodiu și acidul clorhidric. Numiți produșii de reacție.
Sarcină: Determinați formula moleculară a materiei organice care include: 38,7% carbon, 45,15% azot și 16,5% hidrogen. Densitatea hidrogenului este de 15,5. Determinați formula moleculară a materiei organice care include: 38,7% carbon, 45,15% azot și 16,5% hidrogen. Densitatea hidrogenului este de 15,5.
Amine. Plan de studiere a temei: Plan de studiu a temei: Definiție, clasificare Definiție, clasificare Semnificație biologică Semnificație biologică Nomenclatură, izomerie Nomenclatură, izomerie Structură, proprietăți Structura, proprietăți Obținerea și aplicarea Obținerea și aplicarea
Scop: Pentru a forma o idee despre structura, proprietățile, producția și utilizarea aminelor în comparație cu amoniacul. Pentru a-și forma o idee despre structura, proprietățile, producția și utilizarea aminelor în comparație cu amoniacul. Pentru a consolida capacitatea de a lucra cu surse suplimentare de informații, compuneți OK sub formă de tabele, diagrame, comparați, analizați, trageți concluzii, lucrați în perechi și în grupuri. Pentru a consolida capacitatea de a lucra cu surse suplimentare de informații, compuneți OK sub formă de tabele, diagrame, comparați, analizați, trageți concluzii, lucrați în perechi și în grupuri.
Clasificarea aminelor: După numărul de radicali: După numărul de radicali: Primar Primar Secundar Secundar Terțiar După natura radicalului: După natura radicalului: Limită Aromatic Aromatic Amestecat După numărul de grupări amino: După numărul de grupe amino: Monoamine Monoamine Diamine Diamine poliamine poliamine
Aminele din seria alifatică Aminele sunt compuși organici care pot fi considerați derivați ai hidrocarburilor, formați ca urmare a înlocuirii atomilor de hidrogen dintr-o moleculă de hidrocarbură cu resturi de amoniac (grupări amino). Aminele sunt considerate, de asemenea, derivați ai amoniacului, în care atomii de hidrogen sunt înlocuiți cu radicali de hidrocarburi R - H NH 3 R - NH 2 hidrocarburi amoniac amina
Deoarece în amoniac toți atomii de hidrogen pot fi înlocuiți succesiv cu radicali, există trei grupe de amine. Aminele în care azotul este combinat cu un radical se numesc primare, cu doi radicali - secundar și cu trei radicali - terțiar R R | | R-NH2R-NHR-N-R amină terţiară secundară primară
Aminele pot conține una, două sau mai multe grupe amino, respectiv se disting monoamine, diamine etc.. Trebuie avut în vedere că diaminele cu două grupări amino la un atom de carbon nu există. Prin urmare, cea mai simplă diamină este etilendiamina, care conține două grupe amino la atomi de carbon diferiți: NH 2 - CH 2 - NH 2 etilendiamina (1, 2 - etandiamină)
Substanțele organice care sunt derivați ai compușilor de amoniu sunt strâns legate de amine. Derivații de hidroxid de amoniu care conțin radicali în loc de atomi de hidrogen în cationul complex de amoniu se numesc hidroxizi de amoniu substituiți; compușii care conțin un ion de amoniu tetrasubstituit, în care patru radicali sunt legați de azot în loc de toți cei patru atomi de hidrogen, se numesc baze de amoniu cuaternar:
Nomenclatura aminelor Conform regulilor Nomenclaturii Internaționale, dacă gruparea amino din compus este cea principală, prezența acesteia este indicată de terminația -amină; când există mai multe astfel de grupuri, ele folosesc terminația cu cifre grecești - diamină, triamină etc.
Pentru denumirile aminelor primare sau ale diaminelor cu grupări amino primare, aceste terminații se adaugă la denumirile radicalilor monovalenți sau bivalenți corespunzători: CH 3 | CH 3 - NH 2 CH 3 - CH - NH 2 metilamină izopropilamină CH 2 - CH 2 | | NH2NH2tetrametilendiamină
Denumirile aminelor pot fi derivate și din denumirile de substituție ale hidrocarburilor corespunzătoare, apoi numerele indică atomii de carbon din lanțul principal asociați cu gruparea amino. De exemplu CH 3 5 4 │ 3 2 1 CH 3 - CH - CH 2 - CH 3 │ NH 2 4 -metilpentanamină-2
Denumirile aminelor secundare și terțiare cu aceiași radicali sunt formate din denumirile acestor radicali și cifrele grecești care indică numărul lor. De exemplu: CH 2 - CH 3 │ CH 3 - NH - CH 3 - CH 2 - N - CH 2 - CH 3 dimetilamină trietilamină
Denumirea compuşilor care conţin un ion de amoniu substituit este alcătuită din denumirile radicalilor: CH 3 CH 3 │ │ CH 3 - N+ - CH 3 OH - CH 3 - N+ - CH 3 Cl - │ │ CH 3 C 2 H 5 hidroxid de clorură de tetrametilamoniu trimetiletilamoniu
Proprietăți chimice Ca derivați ai amoniacului, aminele prezintă proprietăți de bază și sunt baze organice. Ca și amoniacul, aminele cu apă formează cationi de amoniu substituiți și anioni hidroxil: + CH 3 NH 2 + HOH CH 3 NH 3 + OH ¯ ion metilamină metilamină
Soluțiile apoase de amine pot fi reprezentate ca soluții de hidroxizi de amoniu substituiți; în cazul metilaminei, hidroxid de metilamoniu CH 3 NH 3 OH. Sunt alcaline și devin albastre turnesol.
Sub influența celor mai simpli radicali alchil, proprietățile de bază ale grupării amino cresc, astfel încât aminele grase sunt baze mai puternice decât amoniacul. Bazele cuaternare de amoniu prezintă proprietăți de bază deosebit de puternice.
Creșterea proprietăților de bază ale grupării amino din amine în comparație cu amoniacul se explică prin proprietățile donatoare de electroni ale radicalilor alchil, capacitatea acestora de a respinge electronii legăturilor care îi leagă de alți atomi sau grupări: ●● CH 3 NH CH 3 NH CH3 metilamină dimetilamină
Alchilii măresc densitatea globală de electroni a atomului de azot care poartă perechea de electroni singuri și, prin urmare, capacitatea acestuia de a accepta un proton. Ca bază, amoniacul se combină cu acizii pentru a forma săruri de amoniu. Proprietățile de bază ale aminelor se manifestă în mod similar.
CH 3 NH 2 + HCl CH 3 NH 3 Cl metilamină clorură de metil amoniu CH 3 NH 2 + H 2 SO 4 CH 3 NH 3 SO 4 2 sulfat de metil amoniu
Alcaliile caustice, ca baze mai puternice, înlocuiesc aminele din sărurile lor. CH3–NH3Cl + Na. OH → CH3–NH2 + H2O + Na. Cl metilamină Reacția este accelerată prin încălzire.
Reacțiile aminelor cu acidul azotat Sub acțiunea acidului azot (HNO 2 ) asupra aminelor primare se eliberează azot gazos și apă și se formează un alcool: R–NH 2 + O = N– OH amina primară R–OH + N 2 + H 2 O alcool acid azotat De exemplu: CH 3 - NH 2 + O \u003d N - OH CH 3 OH + N 2 metilamină metanol + H 2 O
Aminele secundare, atunci când sunt expuse la acidul azotat, formează nitrozamine: R R N H + HO N \u003d O + H 2 O R R acid nitrozamină azot secundar
De exemplu: CH 3 N H + HO N \u003d O N N \u003d O + H 2 O CH 3 CH 3 dimetilamină dimetilnitrozamină Aminele terțiare, în care nu există hidrogen la azot, nu reacționează cu acidul azotat.
Aminoacizii sunt compuși organici care includ două grupe funcționale: carboxil -COOH și grupa amino -NH 2. Cel mai simplu aminoacid este acidul aminoacetic NH 2 COOH, numit și glicină.
Dacă un atom de hidrogen din radicalul metil al moleculei de acid acetic este înlocuit cu grupa –NH 2 , atunci se va obține formula acidului aminoacetic: CH 3 COOH - acid acetic NH 2 COOH - acid aminoacetic NH 2 - o grupare funcțională numită grupa amino.
Amfoteritatea aminoacizilor Prezența simultană a două grupe funcționale în moleculele de aminoacizi determină proprietățile chimice specifice ale acestora. Gruparea carboxil - COOH din aminoacizi determină proprietățile lor acide.
Gruparea amino - NH 2 determină proprietățile de bază ale unei substanțe, deoarece este capabilă să atașeze un cation de hidrogen la sine datorită prezenței unei perechi de electroni liberi la atomul de azot: - NH 2 + H + - NH 3+. . Amoniacul se comportă la fel, formând ionul de amoniu NH 4+: NH 3 + H+ NH 4+. . Aminoacizii sunt compuși organici care sunt atât acizi, cât și bazici.
Proprietăți AC. 1. Formarea sărurilor Formarea sărurilor interne Formula nu reflectă structura AA. Gruparea amino neutralizează gruparea carboxil, deci AA în formă solidă și în soluție la p. H = punctul izoelectric sunt sub formă de zwitterion:
2. Reacții la grupa amino Acilare Clorura de acetil (clorura de acetil) acetil N-acetilaminoacid Lizină N 6 -acetilizină N, N-diacetilizină
Reacții la grupa amino 2, 4-dinitrofluorobenzen Derivat DNF al AA N-(2, 4-dinitrofenil)alanina Utilizat pentru determinarea aminoacidului N-terminal conform Sanger (Sanger)
Reacția de policondensare Datorită prezenței grupărilor acide și bazice, moleculele de aminoacizi sunt capabile să interacționeze între ele și să formeze polimeri - proteine. HNH-CH2-COOH + HNH-CH2-COOH HNH-CH2CO- NH-CH2COOH + H2O
Reacțiile de obținere a polimerilor, care sunt însoțite de formarea unui produs cu greutate moleculară mică, precum apa, se numesc reacții de policondensare. Când aminoacizii sunt legați între ei, se formează o legătură, numită legătură peptidică. Legătura dintre restul grupării amino -NH- a unei molecule de aminoacid și restul grupării carboxil -CO a unei alte molecule de aminoacid se numește legătură peptidică: -CO-NH-.
Proteinele sunt produse ale reacției de policondensare a aminoacizilor. Proteinele au o structură foarte complexă. Monomerii peptidelor și proteinelor sunt α-aminoacizi.
În general, aminoacizii implicați în formarea proteinelor pot fi reprezentați prin formula: H 2 N–CH(R)–COOH. Gruparea R atașată atomului de carbon determină diferența dintre aminoacizii care alcătuiesc proteinele. Organismele ființelor vii conțin mai mult de 100 de aminoacizi diferiți, însă nu toți sunt folosiți în construcția proteinelor, ci doar 20, așa-zișii „fundamentali”.
Acid Cerin a-amino-b-hidroxipropionic care conține grupa OH Acid 2-amino-3-hidroxipropanoic Ser, Ser Acid treonină a-amino-b-hidroxibutiric Acid 2-amino-3-hidroxibutanoic Thr, Tre
AA cu conținut de sulf Cisteină Cisteină Acid a-amino-b-tiopropionic Acid 2-amino-3-sulfanilpropanoic (acidul 2-amino-3-tiopropanoic, acidul 2-amino-3-mercaptopropanoic este învechit.) - Acid g-metiltiobutiric Acid 2-amino-4-metilsulfanilbutanoic (acidul 2-amino-4-metiltiobutanoic este învechit.) Met, Met.
Acizi monoaminodicarboxilici și amidele lor Acid aspartic Acid aminosuccinic Acid aminobutandioic Asp, Asparagină Amida acidului aspartic 2, 5-diamino-5-oxobutanoic Asn, Asn Acid glutamic Acid a-aminoglutaric Acid 2-aminopentandioic Glu, Acid glutamina -6, Glutamic acid diamino-6-oxopentanoic Gln, Gln
Lizină a care conține grupe amino, acid e-diaminocaproic 2, acid 6-diaminohexanoic Lys, Lys Arginine
AA aromatice Acid fenilalanină a-amino-b-fenilpropionic Acid 2-amino-3-fenilpropanoic Phe, Phen Acid tirozină a-amino-b-(p-hidroxifenil)propionic Acid 2-amino-3-(4-hidroxifenil)propanoic Tyr , Tyr
Heterociclic AA Acid triptofan a-amino-b-indolilpropionic Acid 2-amino-3-(1 H-indol-3-il)propanoic Trp, Tri Histidin Acid 2-amino-b-imidazolilpropionic 2-amino -3 -(1 H -imidazol-4 -il)propionic acid His, His Proline Acid pirolidin-a-carboxilic Acid 2-pirolidincarboxilic Pro, Pro Pentru comparație - alanină
Aminoacizi implicați în formarea proteinelor Denumire Glicină Structura Denumire Gly Alanine Ala Valin Val Leucină Leu Isoleucină Ile
Enantiomerismul AA Proteinele naturale conțin numai reziduuri de L-aminoacizi. Peptidele de origine bacteriană conțin reziduuri de D-aminoacizi. Glicina nu are enantiomeri deoarece nu există atom de carbon chiral.
Niveluri de organizare structurală a proteinei structura primară - secvența de aminoacizi structura secundară - conformațiile locale foarte ordonate ale lanțului proteic (a-helix, b-structura) structura terțiară - forma moleculei proteice; structură tridimensională a proteinei native structură cuaternară - un agregat de mai multe molecule de proteine
structura primară structura primară este secvența reziduurilor de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină sau peptidă. NH 2 -Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH Structura primară determină toate celelalte niveluri de organizare structurală a proteinei
Structura secundară Structura secundară - conformații locale foarte ordonate ale lanțului proteic - spirale și straturi pliate.
a-helix Helicele a drepte ale lanțului polipeptidic sunt stabilizate prin legături de hidrogen, unde grupările C=O ale vertebratei polipeptidei sunt legate de grupările HN care se află din ele în direcția capătului C-terminal al lanțului. (prezentat cu albastru).
Structura straturilor b-pliate Structura b este formată din mai multe lanțuri polipeptidice legate prin legături de hidrogen. Există sub formă de foi pliate. Deoarece suprafața structurii b este ondulată, se mai numește și „structură b pliată”.
Structura terțiară structura terțiară este forma unei molecule de proteine; structura tridimensională a proteinei. Stivuirea regiunilor neregulate și a structurilor a și b într-un glob determină structura terțiară a proteinei
Structura cuaternară Structura cuaternară - un agregat de mai multe molecule de proteine care formează o singură structură Interacțiuni: ionic, hidrogen, hidrofob, covalent (disulfură) Protomer - un lanț polipeptidic separat Subunitate - unitate funcțională
sunt polipeptide, sunt proteine
F. Engels nu a fost biolog, dar a dat următoarea definiție a vieții:
Viața este un mod de existență a corpurilor proteice, al cărui punct esențial este schimbul constant de substanțe cu natura exterioară care le înconjoară, iar odată cu încetarea acestui metabolism, încetează și viața, ceea ce duce la descompunerea proteinelor.
Desigur, această definiție nu este științifică și nu afectează foarte mulți, dar definește unul dintre cele mai importante puncte -
proteine de viață pe pământ
Structura și funcțiile proteinelor
Veverițe sunt polimeri ai căror monomeri sunt aminoacizi. Există doar 20 de aminoacizi în proteine, dar pot exista o mulțime de combinații ale acestor aminoacizi! Acest lucru are ca rezultat diversitate. Prin urmare, există o cantitate imensă de proteine în natură!
Compoziția proteinelor este scrisă în acest fel - o secvență de aminoacizi, care sunt indicate prin trei litere:
Ceea ce este prezentat în figură - secvența de aminoacizi - este o moleculă întreagă lungă și mare (ceea ce este arătat aici este o proteină foarte mică, de obicei astfel de molecule sunt cu un ordin de mărime mai lungi).
În subiectul despre aminoacizi, am luat deja în considerare mecanismul de formare a unui astfel de polimer - o polipeptidă.
Veverițe divizat in:
- simplu- constau numai din aminoacizi;
- complex- pe langa aminoacizi, contin substante de natura neproteica.
Structura primară (conformația) a unei proteine
- aceasta este exact această secvență - ce aminoacizi și în ce secvență sunt conectați legaturi covalente.
Structura secundară a unei proteine
Acest spirală, care este deja format din cauza intermoleculare - legături de hidrogen.
Structura terțiară a unei proteine
Această structură este formată din spirale încolăcite - se numește o astfel de formațiune
Structura proteinelor cuaternare
aceasta este o asociere comună a mai multor structuri similare de proteine terțiare (globuli sau subunități) într-o singură moleculă cu dobândirea de proprietăți naturale de către aceasta.
Globulele în sine din această structură sunt numite protomeriși educația cuaternară în sine - multimer.
Proteinele sunt destul de ușor distruse. Mai întâi, structura cuaternară „se rupe”, apoi terțiara, apoi structura secundară. Este mai dificil să distrugi structura primară. Este mai mult ca o interacțiune chimică.
Distrugerea structurilor proteice se numește denaturare. Proprietățile proteinei se pierd.
Cei mai cunoscuți denaturanți sunt temperatura (încălzirea), alcoolul, acizii și alcaliile.
Un exemplu simplu și de zi cu zi de denaturare sunt ouăle omletă! 🙂