Compuși organici cu azot.

Substanțele care conțin azot - amoniacul NH, anhidridele acizilor azotici NgO3 și M2O5 azotos - se formează în apă în principal ca urmare a descompunerii compușilor proteici care intră în ea cu apele uzate. Uneori, amoniacul găsit în apă poate fi de origine anorganică datorită formării sale ca urmare a reducerii nitraților și nitriților cu substanțe humice, hidrogen sulfurat, fier feros etc.[ ...]

Substanțele care conțin azot (ioni de amoniu, nitriți și nitrat) se formează în apă ca urmare a reducerii nitriților și azotaților de fier cu hidrogen sulfurat, substanțe humice etc., sau ca urmare a descompunerii compușilor proteici introduși într-un rezervor cu ape uzate. În acest din urmă caz, apa este nesigură din punct de vedere sanitar. În apele arteziene, conținutul de nitriți ajunge la zecimi de mg/l, iar în apele de suprafață - până la miimi de mg/l. Formele compușilor care conțin azot prezenți în apă fac posibilă aprecierea timpului de introducere a apelor uzate în apă. De exemplu, prezența ionilor de amoniu și absența nitriților indică poluarea recentă a apei.[ ...]

Substanțele care conțin azot (proteinele, de exemplu) suferă un proces de amonificare asociat cu formarea amoniacului, iar apoi a sărurilor de amoniu, disponibile sub formă ionică pentru asimilarea de către plante. Cu toate acestea, o parte din amoniacul sub influența bacteriilor nitrificatoare suferă nitrificare, adică oxidare mai întâi la acid azotic, apoi la acid azotic, iar apoi, atunci când acesta din urmă interacționează cu bazele solului, se formează săruri de acid azotic. Fiecare proces implică un grup specific de bacterii. În condiții anaerobe, sărurile acidului azotic suferă denitrificare cu formare de azot liber.[ ...]

Substanțele care conțin azot (săruri de amoniu, nitriți și nitrați) se formează în apă în principal ca urmare a descompunerii compușilor proteici care intră în rezervor cu apele uzate menajere și industriale. Mai puțin frecvent în apă este amoniacul de origine minerală, format ca urmare a reducerii compușilor organici azotați. Dacă motivul formării amoniacului este degradarea proteinelor, atunci astfel de ape nu sunt potrivite pentru băut.[ ...]

Substanțele care conțin azot (ioni de amoniu, ioni de nitriți și nitrați) se formează în apă ca urmare a descompunerii compușilor proteici care intră aproape întotdeauna în ea cu apele reziduale menajere, apele uzate din cocs-benzen, îngrășământ cu azot și alte plante. Substanțele proteice sub acțiunea microorganismelor suferă descompunere, al cărui produs final este amoniacul. Prezența acestuia din urmă indică poluarea apei prin canalizare.[ ...]

Descompunerea substanțelor care conțin azot până la stadiul de amoniac (are loc destul de repede, prin urmare, prezența sa în apă indică poluarea sa proaspătă. Prezența acidului azot în ea indică și o poluare recentă a apei.[ ...]

Sinteza substanțelor care conțin azot în plantă are loc datorită azotului anorganic și substanțelor organice fără azot.[ ...]

substanțe azotate. Dacă proteinele sunt precipitate în plasma sanguină și apoi separate, atunci o serie de substanțe care conțin azot rămân în ea. Azotul din aceste substanțe se numește azot rezidual. Acest grup de substanțe include ureea, acidul uric, amoniacul, aminele, creatina, creatinina, oxidul de trimetilamină etc.[ ...]

Substanțele primare din licheni sunt în general aceleași ca și în alte plante. Cojile hifelor din talul lichenului sunt compuse în principal din carbohidrați.Chitina (C30 H60 K4 019) se găsește adesea în hife. O componentă caracteristică a hifelor este lichenina polizaharidă (C6H10O6) n, numită lichen amidon. Un izomer mai puțin obișnuit al licheninei, izolichenina, a fost găsit, pe lângă tecile de hife, în protoplast. Dintre polizaharidele cu greutate moleculară mare din licheni, în special din cochiliile hifelor, există hemiceluloze, care sunt, evident, carbohidrați de rezervă. În spațiile intercelulare ale unor licheni s-au găsit substanțe pectinice care, absorbind cantități mari de apă, umflă și mucusează talul. Multe enzime se găsesc și în licheni - invertază, amilază, catalază, urază, zimază, lichenază, inclusiv extracelulare. Dintre substanțele care conțin azot din hifele lichenilor s-au găsit mulți aminoacizi - alanină, acid aspartic, acid glutamic, lizină, valină, tirozină, triptofan etc. Phycobiont produce vitamine în licheni, dar aproape întotdeauna în cantități mici. [...]

Există substanțe care sunt sintetizate doar în celulele viermelui. În lucrările academicianului sovietic A. A. Shmuk, s-a arătat că formarea unor astfel de substanțe care conțin azot, cum ar fi alcaloizii, are loc în celulele rădăcinilor. Fiziologul francez de Ropp a germinat germeni de grâu pe un mediu nutritiv în condiții sterile, rădăcinile lor nu au intrat în contact cu mediul nutritiv, ci se aflau într-o atmosferă umedă, datorită căreia și-au păstrat viabilitatea, iar nutrienții au venit direct prin scut. . Răsadurile s-au dezvoltat normal. Dacă rădăcinile erau tăiate, răsadurile au murit. Aceste experimente arată că celulele radiculare sunt necesare pentru funcționarea normală a organismului, ele aprovizionându-l cu unele substanțe specifice, eventual de tip hormonal. Omul de știință german Motes a arătat că dacă frunzele izolate de tutun sunt plasate într-un mediu nutritiv și se formează rădăcini pe ele, acestea păstrează o culoare verde pentru o lungă perioadă de timp. Dacă rădăcinile sunt tăiate, atunci când sunt păstrate pe un amestec de nutrienți, frunzele devin galbene. În același timp, a fost posibilă înlocuirea influenței rădăcinilor prin aplicarea unei soluții de fitohormon kinetin pe frunze. Astfel, celulele radiculare vii sunt o sursă de multe substanțe organice importante și de neînlocuit, inclusiv hormoni.[ ...]

Prin prezența substanțelor care conțin azot în apă, se poate aprecia contaminarea acesteia cu canalizare menajeră. Dacă poluarea este recentă, atunci tot azotul este de obicei sub formă de amoniac. Dacă împreună cu ionul 1HH4+ există nitriți, atunci aceasta înseamnă că a trecut ceva timp de la infecție. Și dacă tot azotul este reprezentat de nitrați, atunci a trecut mult timp de la momentul infecției și apa rezervorului de la locul de prelevare s-a autopurificat.[ ...]

Descompunerea substanțelor care conțin azot (proteine) are loc în două etape. În prima etapă, sub influența microorganismelor aerobe și anaerobe, proteinele sunt descompuse cu eliberarea de azot conținut în ele sub formă de MN3 (etapa de amonificare) și formarea de peptone (produse ale defalcării primare a proteinelor). , iar apoi aminoacizi. Dezaminarea și decarboxilarea oxidativă și reductivă ulterioară duc la descompunerea completă a peptonelor și aminoacizilor. Durata primei etape este de la unu la câțiva ani. În a doua etapă, NH3 este oxidat mai întâi la H102 și apoi la HNO3. Revenirea finală a azotului în atmosferă are loc sub acțiunea bacteriilor - denitrificatori, care descompun nitrații de azot molecular. Durata perioadei de mineralizare este de 30-40 de ani sau mai mult.[ ...]

Cele mai multe substanțe care conțin azot aparțin grupelor a 3-a și a 4-a conform clasificării lui L. A. Kulsky. Cu toate acestea, din cauza prezenței solidelor în suspensie, în schemă sunt incluse și metodele mecanice, în special în tratarea biochimică a apelor uzate generale.[ ...]

Cu toate acestea, dintre toate substanțele care conțin azot, determinarea compușilor bazici foarte polari, alcanolaminele (aminoalcooli), provoacă cea mai mare dificultate. Deși acești compuși greu de analizat pot fi, în principiu, determinați prin cromatografie gazoasă, tehnica analizei directe1 nu este aplicabilă analizei urmelor de aminoalcooli, deoarece concentrațiile scăzute ale acestor substanțe sunt adsorbite ireversibil de împachetarea coloanei și de aparatul cromatografic. Prin urmare, pentru a determina corect impuritățile aminoalcoolilor din aer, a fost elaborată o metodă de analiză a acestor compuși toxici la concentrații sub 10-5% sub formă de derivați cu compuși organofluorinați.[ ...]

Substanțele care sunt greu de descompus, cum ar fi acidul lignosulfonic din apele uzate din industria celulozei, necesită, desigur, timpi de descompunere mai lungi. În a doua etapă are loc nitrificarea substanțelor care conțin azot.[ ...]

La fel ca la mazăre, sinteza substanțelor care conțin azot din frunzele de porumb a fost perturbată atunci când sinteza zaharurilor a fost suprimată; conținutul de substanțe azotate a crescut în același timp (variante cu simazină, clorazină și atrazină). Când porumbul a fost expus la ipazină, propazină și trietazină, cantitatea de azot total a fost aproape de control.[ ...]

Acestea sunt substanțe heterociclice care conțin azot de natură alcalină, care au un efect fiziologic puternic. Ei aparțin și compușilor azotați non-proteici. În prezent, se cunosc un număr semnificativ de plante purtătoare de alcaloizi, dintre care multe au fost introduse în cultură. Alcaloidul Nicotln (3-7%) se acumulează în frunzele de tutun, lupinina, sparteina, lupanina și alți alcaloizi (1-3%) se acumulează în frunze, tulpini și semințele lupinilor alcaloizi, alcaloidul chinină (8-12%) se acumulează în china scoarta.%), in sucul laptos uscat al macului de opiu (opiu), alcaloizii alcatuiesc 15-20%, dintre care principalii sunt morfina, narcotina si codeina. Alcaloidul cofeină se găsește în boabele de cafea (1-3%), în frunzele de ceai (până la 5%), în cantități mici în boabele de cacao, nuci de cola și alte plante. Alcaloidul teobromina se găsește (până la 3%) în boabele de cacao, mai puțin în frunzele de ceai.[ ...]

Procesul biochimic de oxidare a substanțelor organice din apele uzate (oxidare biochimică) are loc cu ajutorul microorganismelor mineralizatoare în două faze: în prima fază, substanțele organice care conțin în principal carbon sunt oxidate, iar substanțele care conțin azot sunt oxidate înainte de începerea nitrificării. Prin urmare, prima fază este adesea numită carbonică. A doua fază include procesul de nitrificare, adică oxidarea azotului sării de amoniu în nitriți și nitrați. A doua fază durează aproximativ 40 de zile, adică mult mai lentă decât prima fază, care durează aproximativ 20 de zile și necesită mult mai mult oxigen. Cererea biochimică de oxigen (BOD) ia în considerare doar prima fază de oxidare. În natură, totuși, este dificil să se separe ambele faze de oxidare, deoarece acestea apar aproape simultan. La calcularea capacității de autocurățare a corpurilor de apă, pentru a rezolva problema gradului necesar de epurare a apelor uzate înainte de a le elibera într-un corp de apă, se ia în considerare doar prima fază de oxidare, deoarece este practic dificil de obținut. date pentru faza a doua.[ ...]

Acizii humici extrași din turbă sunt substanțe cu conținut de azot molecular înalt, cu o structură ciclică, cu o greutate moleculară de aproximativ 30-40 mii. Acizii humici formează compuși complecși cu aluminosilicați, oxizi metalici, ioni de fier și mangan.[ ...]

Amoniacul pătrunde în atmosferă ca urmare a descompunerii substanțelor organice care conțin azot și poate fi prezent în aer departe de așezări la o concentrație de 0,003-0,005 mg/m3.[ ...]

În ciclul substanțelor care conțin azot sunt implicate și alte grupe fiziologice de anaerobi: acestea descompun proteinele, aminoacizii, purinele (bacteriile proteolitice, purinolitice). Mulți sunt capabili să fixeze activ azotul atmosferic, transformându-l într-o formă organică. Acești anaerobi contribuie la îmbunătățirea fertilității solului. Numărul de celule de anaerobi proteolitici și zaharolitici în 1 g de sol fertil ajunge chiar la milioane. De o importanță deosebită sunt acele grupuri de microorganisme care sunt implicate în descompunerea formelor greu accesibile de compuși organici, cum ar fi pectinele și celuloza. Aceste substanțe constituie o mare parte din reziduurile vegetale și sunt principala sursă de carbon pentru microorganismele din sol.[ ...]

În general, materialele prezentate în acest capitol arată că carbohidrații și substanțele care conțin azot sunt factori trofici importanți care au un anumit efect cantitativ asupra înfloririi plantelor. Experimentele cu specii cu viață scurtă și cu viață lungă au arătat că metabolismul carbohidraților și azotului al plantelor fac parte din fondul metabolic, care are o influență activă asupra sintezei unor regulatori hormonali mai specifici ai înfloririi plantelor.[ ...]

Metodele de cromatografie lichidă pot determina orice substanțe organice care conțin azot din gaze și lichide. În același timp, metodele chimice tradiționale sunt, de asemenea, utilizate pe scară largă. Gruparea amino a acestuia din urmă este legată cu formaldehidă, iar gruparea carboxil este titrată cu soluție de hidroxid de sodiu.[ ...]

Până acum, am comparat datele analitice privind conținutul de carbohidrați și substanțe care conțin azot din frunzele speciilor de plante de zi scurtă și lungă, în funcție de durata zilei, favorabilă sau nefavorabilă înfloririi. Ideea principală a următoarei serii de experimente a fost de a elucida efectul carbohidraților și compușilor care conțin azot asupra înfloririi plantelor cu îmbogățirea sau privarea artificială a acestor substanțe. O astfel de abordare a problemei studiate poate fi descrisă ca fiind sintetică [Chashshkhyan, 1943].[ ...]

Excrementele și organismele moarte servesc drept hrană pentru descompozitorii care transformă substanțele organice care conțin azot în substanțe anorganice.[ ...]

Oxidarea cu dicromat de potasiu este mai completă, chiar și unele substanțe anorganice sunt oxidate (N0, S2-, 8203″, Fe2+, N03″). Amoniacul și ionii de amoniu formați în timpul oxidării azotului organic nu sunt oxidați. Unii compuși azotați, cum ar fi trimetilamina, întâlniți în mod obișnuit în efluenții de procesare a peștelui, și compușii azotați ciclici, cum ar fi piridina, nu se oxidează, de asemenea, în analiza COD. În general, analiza COD face destul de posibilă estimarea conținutului de materie organică din apele uzate urbane, poate în intervalul de 90-95% din consumul teoretic de oxigen necesar oxidării complete a tuturor substanțelor organice prezente.[ .. .]

Reziduurile vegetale și animale care intră în sol și în corpurile de apă conțin întotdeauna substanțe organice care conțin azot - proteine și uree. Sub acțiunea microorganismelor are loc mineralizarea acestor substanțe, însoțită de acumularea de amoniac. Descompunerea proteinelor este asociată cu dezvoltarea microorganismelor putrefactive. Acesta este un proces complex, în mai multe etape, care începe cu descompunerea proteinelor în peptone sub acțiunea enzimelor proteinaze microbiene. În plus, peptonele sunt scindate la aminoacizi cu participarea peptinazelor. Diferiții aminoacizi formați în timpul descompunerii proteinelor sunt la rândul lor degradați.[ ...]

În zonele turboase și mlăștinoase, odată cu scăderea nivelului apei subterane, are loc descompunerea materiei organice în roci, care contribuie la creșterea conținutului de substanțe care conțin azot și fier din apă, realizată din roci ca rezultat al îmbogățirii apei cu substanțe organice și dioxid de carbon.[ ...]

În piscicultură din iaz, criteriul de evaluare a furajelor este considerat a fi raportul proteic, ceea ce înseamnă raportul dintre substanțele digerabile care conțin azot din furaj și cele fără azot digerabile. Proporțiile de proteine de până la 1:5 sunt numite înguste, iar mai sus - late. Se credea că, cu cât este mai îngustă, cu atât este mai valoroasă mâncarea, dar în practică nu este cazul. găsește întotdeauna confirmarea. În unele cazuri, alimentele cu un raport proteic mai larg (de ex. 1:7) au același efect ca și alimentele cu un raport proteic îngust (de ex. 1:2). Acest lucru poate fi explicat prin faptul că lipsa proteinelor digerabile din furaje este completată cu alimente naturale valoroase. Valoarea alimentelor și furajelor naturale este determinată nu numai de acest raport, ci de un complex de factori care creează cele mai bune condiții de mediu, în special vitamine, pe care crapul le poate primi în principal din hrana naturală.[ ...]

Prin urmare, de regulă, întreprinderile chimice creează instalații pentru post-tratarea în profunzime a apelor uzate, unde resturile de substanțe toxice sunt distruse. Cerințele stricte de post-tratare depind în mare măsură de acțiunea cumulativă a multor substanțe toxice care conțin azot.[ ...]

Apa distilată obișnuită este acidulată, se adaugă permanganat de potasiu și se distilează. Această operație se repetă încă o dată. Atât distilarea apei, cât și determinarea însăși a substanțelor care conțin azot trebuie efectuate într-o cameră în care nu există amoniac în aer.[ ...]

Dintre compușii oxigenați ai azotului prezenți în atmosferă, poluanții sunt oxidul de azot, dioxidul de azot și acidul azotic. Practic, operațiunile se formează ca urmare a descompunerii substanțelor care conțin azot de către bacteriile din sol. În fiecare an, în întreaga lume, intră în atmosferă 50.107 tone de oxid de azot de origine naturală, în timp ce, ca urmare a activității umane, doar 5-107 tone de oxid și dioxid de azot. În atmosfera Pământului, conținutul natural de dioxid de azot este de 0,0018-0,009 mg/m8, oxidul de azot este de 0,002 mg1m3; durata de viață a dioxidului de azot în atmosferă este de 3 zile, oxidul de 4 zile.[ ...]

Cu toate acestea, trebuie remarcat faptul că acest model nu este universal. Este complicat de multe circumstanțe, în primul rând de particularitățile specificității speciilor plantelor. Este complicat de faptul că conținutul de carbohidrați și substanțe care conțin azot are propria sa dinamică și modificări în timpul sezonului de vegetație, precum și cu vârsta organelor și țesuturilor individuale [Lvov, Obukhova, 1941, Zhdanova, 1951; Reimers, 1959]. Aceste lucrări au arătat, de asemenea, că conținutul total de carbohidrați și substanțe care conțin azot dintr-o plantă depinde nu numai de influența lungimii zilei și de sinteza și degradarea acestora, ci și de natura fluxului și redistribuirii lor în întreaga plantă.[ .. .]

Daunele pe care nitrații îl provoacă sănătății au fost deja discutate mai sus (secțiunea 3.3.1). Spanacul și morcovul sunt cea mai importantă componentă a alimentelor pentru bebeluși, iar organismul copilului este deosebit de sensibil la acțiunea nitraților. Spre deosebire de aceste legume, tutunul, atunci când este fertilizat abundent cu substanțe care conțin azot, prezintă un conținut excesiv de mare de amine organice. Un pericol similar poate apărea în cazul unui număr de alte plante care sunt consumate. Odată cu creșterea conținutului de amine, crește și probabilitatea formării nitrozaminelor în stomac (ecuația 3.16).[ ...]

Azotul din aer este un gaz neutru pentru majoritatea organismelor, în special pentru animale. Cu toate acestea, pentru un grup semnificativ de microorganisme (bacterii nodulare, alge albastre-verzi etc.), azotul este un factor vital. Aceste microorganisme, asimilând azotul molecular, după moarte și mineralizare, furnizează rădăcinilor plantelor superioare forme accesibile ale acestui element. Astfel, azotul este inclus în substanțele care conțin azot ale plantelor (aminoacizi, proteine, pigmenți etc.). Ulterior, biomasa acestor plante este consumată de ierbivore etc. de-a lungul lanțului trofic.[ ...]

A doua abordare, să o numim abordare de producție, la alegerea indicatorilor principali, pornește din „valoarea agronomică” a anumitor microorganisme și procese biochimice. Este mai degrabă condiționată, deoarece însuși conceptul de „valoare agronomică” este foarte relativ și se poate schimba în timp, în funcție de schimbările în tehnologia de producție și de aprofundarea cunoștințelor noastre. Astfel, mineralizarea materiei organice este un proces „valoros din punct de vedere agronomic”, dar supus reproducerii complete a humusului și refacerii structurii solului. În caz contrar, mai devreme sau mai târziu, se va produce dezumidificarea și degradarea solului, cu toate consecințele care decurg pentru fertilitatea acestuia. Procesul de nitrificare este un indicator integral al proceselor de mineralizare a substanțelor care conțin azot și este, fără îndoială, util în peisajele naturale.[ ...]

În condiții de laborator, a doua etapă începe abia după 10 zile și durează câteva luni. În natură, ambele etape au loc simultan, deoarece diverse ape uzate sunt amestecate în rezervoare la concentrații inegale de oxigen. Pe fig. 5 Theriault indică consumul de oxigen în timpul digestiei aerobe a apelor uzate municipale, care a fost efectuată în condiții de laborator la 9, 20, 30°. Din aceste date rezultă că nitrificarea substanțelor care conțin azot necesită practic la fel de mult oxigen cât se consumă pentru descompunerea substanțelor care conțin carbon.[ ...]

Sfârșitul fixării se verifică astfel: probele sunt scoase din dulap, desfășurate - materialul vegetal trebuie să fie umed și lent, în timp ce trebuie să-și păstreze culoarea, adică. nu se îngălbenește. Uscarea ulterioară a probei se efectuează cu acces la aer în pungi deschise la o temperatură de 50-60°C timp de 3-4 ore.Nu trebuie depășite temperatura și intervalele de timp indicate. Încălzirea prelungită la temperaturi ridicate duce la descompunerea termică a multor substanțe care conțin azot și la caramelizarea carbohidraților în masă vegetală.[ ...]

Căderea ploii face ca aerul să fie purificat într-un alt mod în afară de cel descris. Mai devreme am spus deja că picăturile se formează în interiorul norului ca urmare a condensului pe particule mici cu o rază de 0,1-1,0 microni. Particulele de sare de mare sunt nuclee eficiente de condensare. Potrivit oamenilor de știință, majoritatea nucleelor de condensare și mai mici sunt particule care conțin sulf, care sunt emise în atmosferă de sursele de poluare industrială. Anumiți compuși de azot pot servi și ca nuclee de condensare. Când plouă, picăturile din interiorul norului, ca urmare a ciocnirii și fuziunii, sunt combinate cu picăturile de ploaie. Când cad la pământ, poartă cu ei substanțe care conțin sulf și azot. Uneori, aceste două tipuri de substanțe fertilizează chiar solul, deoarece îi adaugă nutrienți (pentru plante).

Proprietăți chimice caracteristice ale compușilor organici care conțin azot: amine și aminoacizi

Amine

Aminele sunt derivați organici ai amoniacului, în molecula cărora unul, doi sau toți cei trei atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu un reziduu de carbon.

În consecință, se disting în mod obișnuit trei tipuri de amine:

Aminele în care gruparea amino este legată direct de inelul aromatic se numesc amine aromatice.

Cel mai simplu reprezentant al acestor compuși este aminobenzen, sau anilină:

Principala trăsătură distinctivă a structurii electronice a aminelor este prezența unei perechi de electroni singure la atomul de azot, care face parte din grupul funcțional. Acest lucru duce la faptul că aminele prezintă proprietățile bazelor.

Există ioni care sunt produsul substituției formale pentru un radical de hidrocarbură a tuturor atomilor de hidrogen din ionul de amoniu:

Acești ioni fac parte din sărurile similare sărurilor de amoniu. Sunt chemați săruri cuaternare de amoniu.

Izomerie și nomenclatură

Aminele se caracterizează prin izomerie structurală:

— izomeria scheletului de carbon:

— izomeria poziției grupului funcțional:

Aminele primare, secundare și terțiare sunt izomeri între ele ( izomerie interclasă):

$(CH_3-CH_2-CH_2-NH_2)↙(\text"amina primară (propilamină)")$

$(CH_3-CH_2-NH-CH_3)↙(\text"amină secundară (metiletilamină)")$

După cum se poate vedea din exemplele de mai sus, pentru a denumi o amină, sunt listați substituenții asociați cu atomul de azot (în ordinea de prioritate), iar sufixul este adăugat. -amina.

Proprietățile fizice și chimice ale aminelor

proprietăți fizice.

Cele mai simple amine (metilamina, dimetilamina, trimetilamina) sunt substante gazoase. Aminele inferioare rămase sunt lichide care se dizolvă bine în apă. Au un miros caracteristic care amintește de mirosul de amoniac.

Aminele primare și secundare sunt capabile să formeze legături de hidrogen. Acest lucru duce la o creștere semnificativă a punctelor lor de fierbere în comparație cu compușii cu aceeași greutate moleculară, dar care nu sunt capabili să formeze legături de hidrogen.

Anilina este un lichid uleios, puțin solubil în apă, care fierbe la o temperatură de $184°C$.

Proprietăți chimice.

Proprietățile chimice ale aminelor sunt determinate în principal de prezența unei perechi de electroni neîmpărțite la atomul de azot.

1. Aminele ca baze. Atomul de azot al grupării amino, ca și atomul de azot din molecula de amoniac, datorită perechii de electroni singure poate forma o legătură covalentă conform mecanismului donor-acceptor, acționând ca un donor. În acest sens, aminele, precum amoniacul, sunt capabile să adauge un cation de hidrogen, adică servesc drept bază:

$NH_3+H^(+)→(NH_4^(+))↙(\text"ion de amoniu")$

$CH_3CH_2—NH_2+H^(+)→CH_3—(CH_2—NH_3^(+))↙(\text"ion de etilamoniu")$

Se știe că reacția amoniacului cu apa duce la formarea ionilor de hidroxid:

$NH_3+H_2O⇄NH_3 H_2O⇄NH_4^(+)+OH^(-)$.

O soluție de amină în apă are o reacție alcalină:

$CH_3CH_2-NH_2+H_2O⇄CH_3-CH_2-NH_3^(+)+OH^(-)$.

Amoniacul reacționează cu acizii formând săruri de amoniu. Aminele sunt, de asemenea, capabile să reacționeze cu acizii:

$2NH_3+H_2SO_4→((NH_4)_2SO_4)↙(\text"sulfat de amoniu")$,

$CH_3—CH_2—NH_2+H_2SO_4→((CH_3—CH_2—NH_3)_2SO_4)↙(\text"ethylamonium sulfate")$.

Principalele proprietăți ale aminelor alifatice sunt mai pronunțate decât cele ale amoniacului. Creșterea densității de electroni transformă azotul într-un donor de pereche de electroni mai puternic, ceea ce îi crește proprietățile de bază:

2. Aminele ardîn aer cu formare de dioxid de carbon, apă și azot:

$4CH_3NH_2+9O_2→4CO_2+10H_2O+2N_2$

Aminoacizi

Aminoacizii sunt compuși heterofuncționali care conțin în mod necesar două grupe funcționale: o grupă amino $—NH_2$ și o grupă carboxil $—COOH$ asociată cu un radical hidrocarburic.

Formula generală a celor mai simpli aminoacizi poate fi scrisă după cum urmează:

Deoarece aminoacizii conțin două grupe funcționale diferite care se influențează reciproc, reacțiile caracteristice diferă de cele ale acizilor carboxilici și aminelor.

Proprietățile aminoacizilor

Grupa amino $—NH_2$ determină proprietăţile de bază ale aminoacizilor, deoarece este capabil să atașeze un cation de hidrogen la sine prin mecanismul donor-acceptor datorită prezenței unei perechi de electroni liberi la atomul de azot.

Gruparea $—COOH$ (gruparea carboxil) determină proprietățile acide ale acestor compuși. Prin urmare, aminoacizii sunt compuși organici amfoteri.

Ele reacţionează cu alcalii precum acizii:

Cu acizi puternici - cum ar fi bazele amine:

În plus, gruparea amino dintr-un aminoacid interacționează cu gruparea sa carboxil, formând o sare internă:

Deoarece aminoacizii din soluțiile apoase se comportă ca niște compuși amfoteri tipici, în organismele vii ei joacă rolul de substanțe tampon care mențin o anumită concentrație de ioni de hidrogen.

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore care se topesc cu descompunere la temperaturi de peste $200°C$. Sunt solubile în apă și insolubile în eter. În funcție de radicalul $R—$, acestea pot fi dulci, amare sau fără gust.

Aminoacizii sunt împărțiți în naturali (se găsesc în organismele vii) și sintetici. Dintre aminoacizii naturali (aproximativ 150$), se disting aminoacizii proteinogeni (aproximativ 20$), care fac parte din proteine. Sunt în formă de L. Aproximativ jumătate dintre acești aminoacizi sunt indispensabil, deoarece nu sunt sintetizate în corpul uman. Acizii esentiali sunt valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, lizina, treonina, cisteina, metionina, histidina, triptofanul. Aceste substanțe pătrund în corpul uman cu alimente. Dacă cantitatea lor în alimente este insuficientă, dezvoltarea și funcționarea normală a corpului uman este perturbată. În anumite boli, organismul nu este capabil să sintetizeze alți aminoacizi. Deci, cu fenilcetonurie, tirozina nu este sintetizată.

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea de a intra în condensare moleculară cu eliberarea de apă și formarea unei grupări amidice $—NH—CO—$, de exemplu:

$(nNH_2—(CH_2)_5—COOH)↙(\text"acid aminocaproic")→((…—NH—(CH_2)_5—COO—…)_n)↙(\text"kapron")+(n+ 1 )H_2O$.

Compușii macromoleculari obținuți în urma unei astfel de reacții conțin un număr mare de fragmente de amidă și, prin urmare, se numesc poliamide.

Pentru a obține fibre sintetice aminoacizi adecvați cu localizarea grupărilor amino și carboxil la capetele moleculelor.

Se numesc poliamide ale $α$-aminoacizi peptide. Pe baza numărului de reziduuri de aminoacizi dipeptide, peptide, polipeptide.În astfel de compuși, grupările $—NH—CO—$ sunt numite grupări peptidice.

Unii aminoacizi care alcătuiesc proteinele.

Veverițe

Proteinele, sau substanțele proteice, sunt polimeri naturali de înaltă moleculă (greutatea moleculară variază de la 5-10 mii USD la 1 milion USD sau mai mult), ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi conectate printr-o legătură amidă (peptidă).

Proteinele mai sunt numite și proteine (din greacă. protos- în primul rând, important). Numărul de reziduuri de aminoacizi dintr-o moleculă proteică variază foarte mult și uneori ajunge la câteva mii. Fiecare proteină are propria sa secvență inerentă de reziduuri de aminoacizi.

Proteinele îndeplinesc o varietate de funcții biologice: catalitice (enzime), reglatoare (hormoni), structurale (colagen, fibroină), motorii (miozină), transport (hemoglobină, mioglobină), protectoare (imunoglobuline, interferon), de rezervă (cazeină, albumină, gliadină) și altele.

Proteinele sunt baza biomembranelor, cea mai importantă parte a celulei și a componentelor celulare. Ele joacă un rol esențial în viața celulei, formând, parcă, baza materială a activității sale chimice.

Proprietatea unică a proteinei structura de autoorganizare, adică capacitatea lui spontan creează o structură spațială specifică specifică doar unei anumite proteine. În esență, toate activitățile corpului (dezvoltarea, mișcarea, îndeplinirea diferitelor funcții și multe altele) sunt asociate cu substanțe proteice. Este imposibil să ne imaginăm viața fără proteine.

Proteinele sunt cea mai importantă componentă a alimentelor umane și animale, un furnizor de aminoacizi esențiali.

Structura proteinelor

Toate proteinele sunt formate din douăzeci de $α$-aminoacizi diferiți, a căror formulă generală poate fi reprezentată ca

unde radicalul R poate avea o mare varietate de structuri.

Proteinele sunt lanțuri polimerice formate din zeci de mii, milioane sau mai multe reziduuri $α$-aminoacizi legate prin legături peptidice. Secvența reziduurilor de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină se numește structura sa primară.

Corpurile proteice sunt caracterizate prin greutăți moleculare uriașe (până la un miliard) și molecule aproape macrodimensionate. O moleculă atât de lungă nu poate fi strict liniară, astfel încât secțiunile sale se îndoaie și se pliază, ceea ce duce la formarea de legături de hidrogen care implică atomi de azot și oxigen. Se formează o structură elicoidală regulată, care se numește structură secundară.

Într-o moleculă de proteină, interacțiunile ionice pot avea loc între grupările carboxil și amino ale diferitelor resturi de aminoacizi și formarea de punți disulfură. Aceste interacțiuni duc la structura tertiara.

Proteinele cu $M_r > 50.000$ constau de obicei din mai multe lanțuri polipeptidice, fiecare având deja structuri primare, secundare și terțiare. Se spune că astfel de proteine au o structură cuaternară.

Proprietățile proteinelor

Proteinele sunt electroliți amfoteri. La o anumită valoare $pH$ a mediului (se numește punct izoelectric), numărul de sarcini pozitive și negative din molecula de proteină este același.

Aceasta este una dintre principalele proprietăți ale proteinelor. Proteinele în acest moment sunt neutre din punct de vedere electric, iar solubilitatea lor în apă este cea mai scăzută. Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când moleculele lor devin neutre din punct de vedere electric este utilizată pentru izolarea din soluții, de exemplu, în tehnologia de obținere a produselor proteice.

Hidratarea. Procesul de hidratare înseamnă legarea apei de către proteine, în timp ce acestea prezintă proprietăți hidrofile: se umflă, le crește masa și volumul. Umflarea proteinelor individuale depinde de structura lor. Grupările amidă hidrofilă ($—CO—NH—$, legătură peptidică), amină ($—NH_2$) și carboxil ($—COOH$) prezente în compoziție și situate la suprafața macromoleculei proteice atrag moleculele de apă la sine. , orientându-le strict către suprafața moleculei. Învelișul de hidratare (apă) care înconjoară globulele proteice împiedică agregarea și sedimentarea și, în consecință, contribuie la stabilitatea soluțiilor proteice. În punctul izoelectric, proteinele au cea mai mică capacitate de a lega apa; învelișul de hidratare din jurul moleculelor proteice este distrus, astfel încât acestea se combină pentru a forma agregate mari. Agregarea moleculelor de proteine are loc și atunci când sunt deshidratate cu unii solvenți organici, cum ar fi alcoolul etilic. Aceasta duce la precipitarea proteinelor. Când $pH$ al mediului se modifică, macromolecula proteică se încarcă, iar capacitatea sa de hidratare se modifică.

Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine formează sisteme complexe numite jeleu. Jeleurile nu sunt fluide, elastice, au plasticitate, o anumită rezistență mecanică și sunt capabile să-și mențină forma.

Hidrofilitatea diferită a proteinelor din gluten este una dintre trăsăturile care caracterizează calitatea boabelor de grâu și a făinii obținute din acesta (așa-numitul grâu tare și slab). Hidrofilitatea proteinelor din cereale și făină joacă un rol important în depozitarea și prelucrarea cerealelor, în coacere. Aluatul, care se obține în industria de panificație, este o proteină umflată în apă, un jeleu concentrat care conține boabe de amidon.

Denaturarea proteinelor.În timpul denaturarii sub influența factorilor externi (temperatura, acțiunea mecanică, acțiunea agenților chimici și o serie de alți factori), are loc o modificare în structurile secundare, terțiare și cuaternare ale macromoleculei proteice, adică. structura sa spațială nativă. Structura primară și, în consecință, compoziția chimică a proteinei nu se modifică. Proprietățile fizice se modifică: solubilitatea scade, capacitatea de hidratare, activitatea biologică se pierde. Forma macromoleculei proteinei se modifică, are loc agregarea. În același timp, activitatea unor grupe chimice crește, efectul enzimelor proteolitice asupra proteinelor este facilitat și, în consecință, este mai ușor hidrolizat.

În tehnologia alimentară, denaturarea termică a proteinelor are o importanță practică deosebită, gradul căreia depinde de temperatură, durata de încălzire și umiditate. Acest lucru trebuie reținut atunci când se dezvoltă modalități de tratare termică a materiilor prime alimentare, semifabricatelor și uneori a produselor finite. Procesele de denaturare termică joacă un rol deosebit în albirea materiilor prime vegetale, uscarea cerealelor, coacerea pâinii și obținerea pastelor. Denaturarea proteinelor poate fi cauzată și de acțiune mecanică (presiune, frecare, scuturare, ultrasunete). In sfarsit, actiunea reactivilor chimici (acizi, alcaline, alcool, acetona) duce la denaturarea proteinelor. Toate aceste tehnici sunt utilizate pe scară largă în alimentație și biotehnologie.

spumant. Procesul de spumare este înțeles ca fiind capacitatea proteinelor de a forma sisteme lichid-gaz foarte concentrate, numite spume. Stabilitatea spumei, în care proteina este un agent de expandare, depinde nu numai de natura și concentrația acesteia, ci și de temperatură. Proteinele ca agenți de spumare sunt utilizate pe scară largă în industria cofetăriei (marshmallow, marshmallow, sufleu). Structura spumei are pâine, iar acest lucru îi afectează gustul.

Moleculele de proteine sub influența unui număr de factori pot fi distruse sau pot interacționa cu alte substanțe pentru a forma noi produse. Pentru industria alimentară se pot distinge două procese importante: 1) hidroliza proteinelor sub acţiunea enzimelor; 2) interacțiunea grupărilor amino ale proteinelor sau aminoacizilor cu grupările carbonil ale zaharurilor reducătoare. Sub influența enzimelor-proteaze care catalizează scindarea hidrolitică a proteinelor, acestea din urmă se descompun în produse mai simple (poli- și dipeptide) și eventual în aminoacizi. Viteza hidrolizei proteinelor depinde de compoziția sa, structura moleculară, activitatea enzimatică și condițiile acesteia.

Hidroliza proteinelor. Reacția de hidroliză cu formarea de aminoacizi în termeni generali poate fi scrisă astfel:

Combustie. Proteinele ard cu formarea de azot, dioxid de carbon și apă, precum și alte substanțe. Arderea este însoțită de mirosul caracteristic de pene arse.

reacții de culoare. Se folosesc următoarele reacții:

— xantoproteină,în care are loc interacțiunea ciclurilor aromatice și heteroatomice din molecula proteică cu acid azotic concentrat, însoțită de apariția unei culori galbene;

— biuret, la care soluţiile slab alcaline de proteine interacţionează cu o soluţie de sulfat de cupru (II) cu formarea de compuşi complecşi între ioni $Cu^(2+)$ şi polipeptide. Reacția este însoțită de apariția unei culori violet-albastru.

Aminele sunt derivați organici ai amoniacului NH 3, în molecula cărora unul, doi sau trei atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu radicali de hidrocarburi:

Cel mai simplu reprezentant este metilamina:

Clasificare. Aminele sunt clasificate în funcție de două caracteristici structurale:

dupa numarul de radicali asociati atomului de azot se disting: primari (un radical), secundar (doi radicali), tertiari (trei radicali) (Tabelul 7.2);
prin natura radicalului de hidrocarbură, aminele se împart în alifatice (grași) - derivați ai alcanilor, aromatici și mixți (sau aromatici grași).

Tabelul 7.2

Nomenclatura aminelor. Denumirile majorității aminelor sunt formate din denumirile radicalului de hidrocarbură (radicali în ordine crescătoare) și sufixul -amina. Aminele primare sunt adesea denumite derivați ai hidrocarburilor, în moleculele cărora unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amino NH2. Gruparea amino este considerată ca un substituent, iar locația sa este indicată printr-un număr la începutul numelui. De exemplu:

Aminoacizi sunt compuși ale căror molecule conțin atât grupări amino, cât și grupări carboxil. Cel mai simplu reprezentant al lor este acidul aminoacetic (glicina):

O moleculă de aminoacid poate conține mai multe grupări carboxil sau amino, precum și alte grupări funcționale. În funcție de poziția grupării amino față de carboxil, alfa-(dar), betta-(R), gamma-(y), delta-(E), elsmlol-aminoacizi (e), etc.:

acid 2-aminopropanoic (cc-aminopropinoic, alanină);

Alfa-aminoacizii joacă un rol important în procesele de viață ale organismelor vii, deoarece sunt compușii din care este construită orice moleculă de proteină. Toți a-aminoacizii care se găsesc adesea în organismele vii au denumiri banale, care sunt de obicei folosite. (Reprezentanții unor alfa-aminoacizi sunt prezentați în Tabelul 7.3.)

Tabelul 7.3

Aminoacizii sunt solide cristaline cu un punct de topire ridicat care se descompun la topire. Foarte solubile în apă, soluțiile apoase sunt conductoare de electricitate. Cea mai importantă proprietate chimică a aminoacizilor este interacțiunea intermoleculară a a-aminoacizilor, care duce la formarea peptidelor. Când doi a-aminoacizi interacționează, se formează o dipeptidă. Interacțiunea intermoleculară a trei a-aminoacizi duce la formarea unei tripeptide și așa mai departe. Fragmentele de molecule de aminoacizi care formează un lanț peptidic sunt numite resturi de aminoacizi, iar legătura CO-NH se numește legătură peptidică.

Aminoacizii sunt folosiți în multe domenii. Sunt folosiți ca aditivi alimentari. Așadar, proteinele vegetale sunt îmbogățite cu lizină, triptofan și treonină, iar metionina este inclusă în mâncărurile din soia. În producția alimentară, aminoacizii sunt folosiți ca potențiatori de aromă și aditivi. Datorită gustului pronunțat de carne, enantiomerul L al sării monosodice a acidului glutamic este utilizat pe scară largă. Glicina este adăugată ca îndulcitor, agent bacteriostatic și antioxidant. Fiind nu doar elemente structurale ale proteinelor și ale altor compuși endogeni, aminoacizii au o mare importanță funcțională, unii dintre aceștia acționând ca substanțe neurotransmițătoare, alții și-au găsit utilizare independentă ca medicamente. Aminoacizii sunt utilizați în medicină ca nutriție parenterală (adică, ocolind tractul gastrointestinal) a pacienților cu boli ale sistemului digestiv și ale altor organe. De asemenea, sunt folosite pentru tratarea bolilor hepatice, anemiei, arsurilor (metionina), ulcerelor gastrice (histidina), bolilor neuropsihiatrice (acid glutamic etc.). Aminoacizii sunt utilizați în creșterea animalelor și medicina veterinară pentru alimentația și tratamentul animalelor, precum și în industria microbiologică și chimică.

Amine numiți derivați ai amoniacului NH 3, în molecula cărora unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu resturi de hidrocarburi.

Amine pot fi considerate și derivați ai hidrocarburilor formate prin înlocuirea atomilor de hidrogen din hidrocarburi cu grupări

 NH 2 (amină primară);  NHR(amină secundară);  NR" R" (amina tertiara).

În funcție de numărul de atomi de hidrogen de la atomul de azot, înlocuiți cu radicali, aminele se numesc primare, secundare sau terțiare.

Se numește gruparea - NH2, care face parte din aminele primare grupa amino. grup >NH în aminele secundare se numește grup imino.

Nomenclatura aminelor

De obicei, aminele sunt numite de către acei radicali care sunt incluși în molecula lor, cu adăugarea cuvântului amină.

CH3NH2-metilamină; (CH3)2NH-dimetilamină; (CH3)3N-trimetilamină.

Aminele aromatice au nomenclatură specifică.

C6H5NH2 – fenilamină sau anilină.

Proprietățile fizice ale aminelor

Primii reprezentanți ai aminelor - metilamină, dimetilamină, trimetilamină - sunt substanțe gazoase la temperatură obișnuită. Aminele inferioare rămase sunt lichide. Aminele superioare sunt solide.

Primii reprezentanți, ca și amoniacul, se dizolvă în apă în cantități mari; aminele superioare sunt insolubile în apă.

Reprezentanții inferiori au un miros puternic. Metilamina CH 3 NH 2 se găsește în unele plante și miroase a amoniac; trimetilamina în stare concentrată are un miros asemănător cu cel al amoniacului, dar în concentrațiile scăzute care se întâlnesc frecvent, are un miros foarte neplăcut de pește putred.

Trimetilamina (CH 3) 3 N este conținută în cantități destul de mari în saramură de hering, precum și într-un număr de plante, de exemplu, în florile unei specii de păducel.

Diamine- acesta este un grup de compuși care pot fi considerați hidrocarburi, în moleculele cărora doi atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amino (NH 2).

Putrescina a fost găsită pentru prima dată în puroi. Este tetrametilendiamina:

H2C-CH2-CH2-CH2

  tetrametilendiamină

Cadaverina, un omolog al putrescinei, a fost găsită în cadavre în descompunere (cadaver - cadavru), este pentametilendiamină:

H2C-CH2-CH2-CH2-CH2

  pentametilendiamină

Putrescina și cadaverina se formează din aminoacizi în timpul degradarii substanțelor proteice. Ambele substanțe sunt baze puternice.

Bazele organice formate în timpul degradarii cadavrelor (inclusiv putrescina și cadaverină) sunt unite prin numele comun ptomaine. Ptomainele sunt otrăvitoare.

Următorul reprezentant al diaminelor - hexametilendiamina - este folosit pentru a obține o fibră sintetică valoroasă - nailon.

H2C-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2

  hexametilendiamină

Metode de obţinere a aminelor

1. Acțiunea amoniacului asupra halogenurilor de alchil (halohidrocarburi) - reacția Hoffmann.

Reacția inițială:

CH 3 I + NH 3 \u003d I

I + NH 3 CH 3 NH 2 + NH 4 I

metilamină

CH 3 NH 2 + CH 3 I [(CH 3) 2 NH 2] I

iodură de dimetilamoniu

[(CH 3) 2 NH 2] I + NH 3  (CH 3) 2 NH + NH 4 I

dimetilamină

(CH 3) 2 NH + CH 3 I  [(CH 3) 3 NH] I

iodură de trimetilamoniu

[(CH 3) 3 NH] I + NH 3  (CH 3) 3 N + NH 4 I

trimetilamină

(CH 3) 3 N + CH 3 I  [(CH 3) 4 N] I

iodura de tetrametilamoniu -

sare de tetra-amoniu

De asemenea, metilamina de pornire poate fi obținută după cum urmează:

I + NaOH \u003d CH 3 NH 2 + NaI + H 2 O

metilamină

În urma acestor reacții, se obține un amestec de săruri de amoniu substituite (este imposibil să se oprească reacția în primele etape).

O astfel de reacție face posibilă obținerea așa-numitului săpunuri inversate, săpunuri care sunt folosite într-un mediu acid.

(CH 3) 3 N+ C 16 H 33 Cl [(CH 3) 3 NC 16 H 33] Cl

clorură de trimetilcetilamoniu

Efectul de spălare aici nu este un anion, ca în săpunurile convenționale, ci un cation. Particularitatea acestui săpun este că sunt folosite într-un mediu acid.

Astfel de săpunuri nu usucă pielea, care, după cum știți, are un mediu acid cu

Un substituent care prezintă activitate antimicrobiană poate fi introdus în structura unui săpun inversat. În acest caz, se sintetizează săpunurile bactericide folosite în practica chirurgicală.

2. Recuperarea compușilor nitro (catalizator de nichel)

CH 3 NO 2 + 3H 2 \u003d CH 3 NH 2 + 2H 2 O

3. În condiții naturale, aminele alifatice se formează ca urmare a proceselor bacteriene putrefactive de descompunere a substanțelor azotate - în primul rând în timpul descompunerii aminoacizilor formați din proteine. Astfel de procese apar în intestinele oamenilor și animalelor.

Proprietățile chimice ale aminelor

1. Interacțiunea cu acizii

Amină + acid = sare

Reacția este similară cu reacția de formare a sărurilor de amoniu:

NH 3 + HCl \u003d NH 4 Cl

amoniac clorură de amoniu

CH 3 NH 2 + HCl \u003d Cl

clorură de metilamină metilamoniu

2. Reacția cu acidul azotat

Această reacție face posibilă distincția între aminele alifatice primare, secundare și terțiare, precum și aromatice, deoarece se raportează diferit la acţiunea acidului azotat.

Acidul azot este utilizat în momentul izolării prin reacția acidului clorhidric diluat cu nitritul de sodiu, efectuată la rece:

NaNO 2 (tv) + HCl (aq) NaCl (aq) + HON \u003d O (aq)

Inapoi inainte

Atenţie! Previzualizarea slide-ului are doar scop informativ și este posibil să nu reprezinte întreaga amploare a prezentării. Dacă sunteți interesat de această lucrare, vă rugăm să descărcați versiunea completă.

Obiectivele lecției:

Actualizați cunoștințele elevilor despre polimerii naturali folosind proteine ca exemplu. Descrieți compoziția, structura, proprietățile și funcțiile proteinelor.
Pentru a promova dezvoltarea atenției, a memoriei, a gândirii logice, a capacității de a compara și de a analiza.
Formarea interesului elevilor pentru această temă, calități comunicative.

Tip de lecție: o lecție de formare a noilor cunoștințe.

Resurse educaționale:

Biblioteca de ajutoare vizuale electronice „Chimie clasele 8-11”, dezvoltator „Cyril și Methodius”, 2005
Ediție electronică „Chimie 8-11. Laborator virtual”, dezvoltat de Mar GTU, 2004
Ediția electronică a cursului „Biotehnologie”, dezvoltator „New Disk”, 2003

Echipament material si tehnic, suport didactic: Computer, proiector, ecran. Prezentare „Proteine”. Proc. Rudzitis G.E.Chimie clasa a X-a 2011, Proc. Yu.I. Polyansky. Biologie generală.clasa a 10-a. 2011

Echipamente de laborator și reactivi: Soluție proteică, hidroxid de sodiu, acetat de plumb, sulfat de cupru, acid azotic concentrat, lampă cu spirt, suport, eprubete.

În timpul orelor

I. Moment organizatoric(3–5’)

II. Mesaj despre subiectul și scopul lecției (3–5’). (Diapozitivul 1-2)

III. Explicarea materialului pe tema „ Compuși organici care conțin azot. Veverițe”.

1. Proteine (Diapozitivul 3). Începem studiul proteinelor cu afirmația biochimistului J. Mulder „În toate plantele și animalele există o anumită substanță, care, fără îndoială, este cea mai importantă dintre toate substanțele cunoscute ale naturii vii și fără de care viața ar fi imposibilă pe planeta noastră."

2. Determinarea proteinei (Diapozitivul 4-6) Elevii discută și scriu într-un caiet.

Slide 4. Determinarea proteinelor. Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare care conțin azot, cu o compoziție complexă și o structură moleculară.

Slide 5. Proteinele, împreună cu carbohidrații și grăsimile, sunt componenta principală a alimentelor noastre.

Slide 6. Proteina este cea mai înaltă formă de dezvoltare a substanțelor organice. Toate procesele vieții sunt asociate cu proteine. Proteinele fac parte din celulele și țesuturile tuturor organismelor vii. Conținutul de proteine din diferite celule poate varia de la 50 la 80%.

3. Istoricul proteinelor (Diapozitivul 7-11). Cunoașterea primilor cercetători de proteine( Jacopo Bartolomeo Beccari, Francois Quesnet, Antoine Francois de Fourcroix).

Slide 7. Numele veveriței vine de la albușul de ou. În Roma antică, albușul de ou era folosit ca remediu. Adevărata istorie a proteinelor începe atunci când apar primele informații despre proprietățile lor.

Slide 6. Pentru prima dată, proteina a fost izolată (sub formă de gluten) în 1728 de către italianul Ya.B. Beccari făcut din făină de grâu. Acest eveniment este considerat a fi nașterea chimiei proteinelor. S-a descoperit curând că compuși similari se găsesc în toate organele nu numai ale plantelor, ci și ale animalelor. Acest fapt a fost foarte surprinzător pentru oamenii de știință care sunt obișnuiți să împartă substanțele în compuși ai „lumii animale și vegetale”. O caracteristică comună a noilor substanțe a fost că, atunci când sunt încălzite, acestea eliberează substanțe de natură principală - amoniac și amine.

Slide 9. 1747 - Fiziologul francez F.Kene a aplicat pentru prima dată termenul „proteină” fluidelor unui organism viu.

Slide 10. În 1751, termenul proteină a fost inclus în „Enciclopedia” de D. Diderot și J. Alembert.

4. Compoziția proteinelor (Diapozitivul 12) elevii scriu într-un caiet.

Slide 12. Compoziția proteinelor . Compoziția elementară a proteinei variază ușor (în % din greutatea uscată): C - 51-53%, O - 21,5–23,5%, N - 16,8–18,4%, H - 6,5–7,3%, S - 0,3–2,5%. Unele proteine conțin P, Se etc.

5. Structura proteinei (Diapozitivul 13-15).

Slide 13. Proteinele sunt polimeri naturali, ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi legate printr-o legătură peptidică. Există 51 de reziduuri în insulină și 140 în mioglobină.

Greutatea moleculară relativă a proteinelor este foarte mare, variind de la 10 mii la multe milioane. De exemplu: insulina - 6500, proteina din ou de pui - 360.000, iar una dintre proteinele musculare ajunge la 150.000.

Slide 14. Peste 150 de aminoacizi au fost găsiți în natură, dar doar aproximativ 20 de aminoacizi se găsesc în proteine.

Slide 15. Elevii repetă definiția, denumirea și structura aminoacizilor. Aminoacizi numiți compuși organici care conțin azot, ale căror molecule conțin grupări amino - NH 3 și grupări carboxil - COOH.

Aminoacizi pot fi considerate ca derivați ai acizilor carboxilici în care atomul de hidrogen din radical este înlocuit cu o grupare amino.

6. Teoria peptidelor a structurii proteinelor (Diapozitivul 16-19). Întrebare pentru studenți – Ce este o legătură peptidică?

O legătură peptidică este o legătură care se formează între restul - NH - al grupării amino a unei molecule de aminoacid și restul - CO - al grupării carboxil a unei alte molecule de aminoacid.

Slide 16. Până la începutul secolului al XIX-lea au apărut noi lucrări privind studiul chimic al proteinelor. Fischer Emil German în 1902 a propus teoria peptidei a structurii proteinelor, a demonstrat experimental că aminoacizii se leagă pentru a forma compuși, pe care i-a numit polipeptide. Câștigător al Premiului Nobel în 1902.

Slide 17. Proteinele includ câteva sute și uneori mii de combinații de aminoacizi bazici. Ordinea alternanței lor este cea mai diversă. Fiecare aminoacid poate apărea de mai multe ori într-o proteină. Pentru o proteină formată din 20 de resturi de aminoacizi, sunt posibile teoretic aproximativ 2x10 18 variante (una dintre variante).

Slide 18. Un polimer format din aminoacizi (a doua opțiune).

19 diapozitiv. Un lanț format dintr-un număr mare de resturi de aminoacizi conectate între ele se numește polipeptidă. Este format din zeci și sute de reziduuri de aminoacizi. Toate proteinele au aceeași schemă polipeptidică. Există 3,6 reziduuri de aminoacizi pe tură a helixului.

7. Clasificarea proteinelor (Diapozitivul 20). Raportul elevului pe tema „Câteva clasificări ale proteinelor”.(Anexa 2).

8. Structura unei molecule proteice (Diapozitivul 21-29). La studierea compoziției proteinelor s-a constatat că toate proteinele sunt construite după un singur principiu și au patru niveluri de organizare. Elevii ascultă,discutați și notați definiția structurilor moleculei proteice.

Slide 21. Structura unei molecule de proteine . În prima jumătate a secolului al XIX-lea, a devenit clar că proteinele sunt o parte integrantă a tuturor substanțelor vii de pe Pământ, fără excepție. Descoperirea aminoacizilor, studiul proprietăților și metodelor de obținere a peptidelor au fost un pas către stabilirea structurii moleculelor proteice. La studierea compoziției proteinelor s-a constatat că toate sunt construite după un singur principiu și au patru niveluri de organizare: primar, secundar, terțiar, iar unele dintre ele au și structuri cuaternare.

Slide 22. Structura primară a unei proteine. Este un lanț liniar de resturi de aminoacizi dispuse într-o anumită secvență și interconectate prin legături peptidice. Numărul de unități de aminoacizi dintr-o moleculă poate varia de la câteva zeci la sute de mii. Acest lucru se reflectă în greutatea moleculară a proteinelor, care variază foarte mult: de la 6500 (insulina) la 32 milioane (proteina virusului gripal). Structura primară a unei molecule de proteine joacă un rol extrem de important. Schimbarea unui singur aminoacid cu altul poate duce fie la moartea organismului, fie la apariția unei specii complet noi.

slide 23. Repetarea mecanismului de formare a legăturilor peptidice.

Elevii primesc sarcina: Scrieți o ecuație pentru reacția de obținere a unei dipeptide din oricare doi aminoacizi din lista propusă (este atașat un tabel cu aminoacizi). Verificarea sarcinii finalizate.

Slide 24. Danilevsky A.Ya. - biochimist rus, academician. Unul dintre fondatorii biochimiei ruse. A lucrat în domeniul enzimelor și proteinelor. În 1888 Danilevsky A.Ya. a propus o teorie a structurii moleculei proteice (existența legăturilor peptidice în proteine). S-a dovedit experimental că proteinele suferă hidroliză sub acțiunea sucului pancreatic. Am studiat proteinele musculare (miozina), am descoperit antipepsina și antitripsina.

Slide 25. Structura secundară a unei proteine este un lanț polipeptidic răsucit într-o spirală. Este ținut în spațiu datorită formării a numeroase legături de hidrogen între grupările - CO - și - NH - situate pe spirele adiacente ale helixului. Există două clase de astfel de structuri - elicoidale și pliate. Toate sunt stabilizate prin legături de hidrogen. Lanțul polipeptidic poate fi răsucit într-o spirală, pe fiecare tură a căreia există 3,6 unități de aminoacizi cu radicalii orientați spre exterior. Rotirile individuale sunt ținute împreună prin legături de hidrogen între grupuri de diferite secțiuni ale lanțului. O astfel de structură proteică se numește helix și se observă, de exemplu, în cheratina (lână, păr, coarne, unghii). Dacă grupele laterale ale resturilor de aminoacizi nu sunt foarte mari (glicină, alanină, serină), două lanțuri polipeptidice pot fi aranjate în paralel și ținute împreună prin legături de hidrogen. În acest caz, banda nu este plată, ci pliată. Aceasta este o structură proteică, caracteristică, de exemplu, fibroinei de mătase.

Slide 26. În 1953, L. Pauling a dezvoltat un model pentru structura secundară a unei proteine. În 1954 a fost distins cu Premiul Nobel pentru Chimie. În 1962 - Premiul Nobel pentru Pace.

Slide 27. Structura terțiară este modul în care o spirală sau o structură este dispusă în spațiu. Aceasta este o configurație tridimensională reală a unui helix de lanț polipeptidic răsucit în spațiu (adică un helix răsucit într-o helix).

Slide 28. Structura terțiară este susținută de legăturile care iau naștere între grupările funcționale ale radicalilor. – punți disulfurice (–S–S–) între atomii de sulf (între două reziduuri de cisteină din diferite părți ale lanțului), – punți esterice între gruparea carboxil (–COOH) și gruparea hidroxil (–OH), – sare punți între gruparea carboxil (–COOH ) și o grupare amino (–NH 2) . După forma moleculei proteice, care este determinată de structura terțiară, sunt izolate proteinele globulare (mioglobina) și proteinele fibrilare (keratina părului), care îndeplinesc o funcție structurală în organism.

Slide 29. Structura cuaternară este o formă de interacțiune între mai multe lanțuri polipeptidice. Între ele, lanțurile polipeptidice sunt conectate prin legături de hidrogen, ionice, hidrofobe și alte legături. Raportul studentului pe tema „Structura cuaternară a unei molecule de proteine”. (Anexa 3).

9. Proprietăţile chimice ale proteinelor (Diapozitivul 30). Dintre proprietățile chimice, avem în vedere următoarele proprietăți: denaturare, hidroliza și reacții de culoare la proteine.

slide 30. Proprietățile proteinelor sunt diverse: unele proteine sunt solide, insolubile în apă și soluții saline; majoritatea proteinelor sunt substanțe lichide sau gelatinoase, solubile în apă (de exemplu, albumina este o proteină a unui ou de găină). Protoplasma celulelor este formată dintr-o proteină coloidală.

Slide 31. Denaturarea proteinelor este distrugerea structurilor secundare, terțiare și cuaternare ale unei molecule de proteine sub influența factorilor externi. Denaturarea reversibilă este posibilă în soluții de săruri de amoniu, potasiu și sodiu. Sub influența sărurilor de metale grele are loc denaturarea ireversibilă. Prin urmare, vaporii metalelor grele și sărurile acestora sunt extrem de nocivi pentru organism. Pentru dezinfecție, conservare etc. se utilizează formol, fenol, alcool etilic, a căror acțiune duce și la denaturarea ireversibilă. Proteina în timpul denaturarii pierde o serie dintre cele mai importante funcții ale structurii vii: enzimatice, catalitice, protectoare etc.

10. Denaturarea proteinelor (Diapozitivul 31-32). Denaturarea proteinelor este distrugerea structurilor secundare, terțiare și cuaternare ale unei molecule de proteine sub influența factorilor externi. (Elevii scriu definiția într-un caiet)

Slide 32. Denaturarea proteinelor. Factorii care cauzează denaturarea: temperatura, impactul mecanic, acțiunea substanțelor chimice etc.

11. Laboratorul virtual (Diapozitivul 33-35). Urmăriți videoclipul filmului și discutați.

Slide 33. Experiența numărul 1. Denaturarea reversibilă a proteinelor. La soluția de proteine se adaugă soluție saturată de sulfat de amoniu. Soluția devine tulbure. A avut loc denaturarea proteinelor. Precipitat de proteine în eprubetă. Acest precipitat poate fi dizolvat din nou dacă se adaugă câteva picături dintr-o soluție tulbure în apă și soluția este agitată. Precipitatul se dizolvă.

Slide 34. Experiența numărul 2. Denaturarea ireversibilă a proteinelor. Se toarnă proteine într-o eprubetă și se încălzește până la fierbere. Soluția limpede devine tulbure. Proteinele coagulate precipită. Când proteinele sunt expuse la temperaturi ridicate, are loc o coagulare ireversibilă a proteinelor.

Slide 35. Experiența numărul 3. Denaturarea ireversibilă a proteinelor de către acizi. Adăugați cu grijă soluția de proteine în eprubeta cu acid azotic. Un inel de proteină coagulată a apărut la limita celor două soluții. La agitarea tubului, cantitatea de proteină coagulată a crescut. Are loc plierea ireversibilă a proteinelor.

12. Reacții de culoare ale proteinelor (Diapozitivul 36). Demonstrarea experimentelor:

reacția biuretului.
reacție xantoproteică.
Determinarea calitativă a sulfului în proteine.

1) Reacția biuretului. Când proteinele sunt expuse la un precipitat proaspăt de hidroxid de cupru într-un mediu alcalin, apare o culoare violetă. Dintre reacțiile de culoare la proteine, cea mai caracteristică este biuretul, deoarece legăturile peptidice ale proteinelor dau un compus complex cu ioni de cupru (II).

2) Reacția xantoproteinelor (interacțiunea ciclurilor aromatice ale radicalilor cu acidul azotic concentrat). Când proteinele sunt tratate cu acid azotic concentrat, se formează un precipitat alb, care devine galben când este încălzit și devine portocaliu când se adaugă o soluție de amoniac.

3) Determinarea calitativă a sulfului în proteine. Dacă la o soluție de proteine se adaugă acetat de plumb, apoi hidroxid de sodiu și se încălzește, se formează un precipitat negru, care indică conținutul de sulf.

13. Hidroliza proteinelor (Diapozitivul 37-38). Tipurile de hidroliză a proteinelor elevii analizează și notează într-un caiet.

Slide 37. Hidroliza proteinelor este una dintre cele mai importante proprietăți ale proteinelor. Apare în prezența acizilor, bazelor sau enzimelor. Pentru hidroliza completă a acidului, este necesar să fierbeți proteina cu acid clorhidric timp de 12-70 de ore. În organism, hidroliza completă a proteinelor are loc în condiții foarte blânde sub acțiunea enzimelor protolitice. Este important să atragem atenția elevilor asupra faptului că aminoacizii sunt produsul final al hidrolizei proteinelor.

Slide 38. Tipuri de hidroliză a proteinelor . Fiecare tip de organism, fiecare organ și țesut conține proteinele sale caracteristice, iar atunci când digeră proteinele alimentare, organismul le descompune în aminoacizi individuali, din care organismul își creează propriile proteine. Defalcarea proteinelor se efectuează în organele digestive ale oamenilor și animalelor (stomac și intestinul subțire) sub acțiunea enzimelor digestive: pepsină (în mediul acid al stomacului) și tripsină, chemotripsină, dipeptidază (în mediul slab alcalin - pH 7,8 mediul intestinului). Hidroliza este baza procesului de digestie. Corpul uman ar trebui să fie alimentat zilnic cu alimente 60 – 80 g de proteine. În stomac, sub acțiunea enzimelor și a acidului clorhidric, moleculele de proteine se descompun în „cărămizi” – aminoacizi. Odată ajunse în sânge, sunt transportate în toate celulele corpului, unde participă la construirea propriilor molecule de proteine, caracteristice doar acestei specii.

14. Cercetarea proteinelor în secolul al XIX-lea (Diapozitivul 39-42). Descoperirile oamenilor de știință - chimiștii F. Sanger, M.F. Peruts și D.K. Kendyr.

Slide 39. Oamenii de știință au determinat complet structura unor proteine: hormonul insulină, antibioticul gramicidină, mioglobina, hemoglobina etc.

Slide 40. În 1962 M.F. Peruts și D.K. Kendyryu a primit Premiul Nobel pentru cercetare în domeniul cercetării proteinelor.

Slide 41. O moleculă de hemoglobină (Mr = (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) = 68000) este construită din patru lanțuri polipeptidice (Mr = 17000 fiecare). Atunci când este combinată cu oxigenul, molecula își schimbă structura cuaternară, captând oxigen.

Slide 42. În 1954, F. Sanger a descifrat secvența de aminoacizi din insulină (aceasta a fost sintetizată 10 ani mai târziu). F. Sanger este un biochimist englez. Din 1945, a început să studieze proteina naturală a insulinei. Acest hormon pancreatic reglează cantitatea de glucoză din sânge din organism. Încălcarea sintezei insulinei duce la eșecul metabolismului carbohidraților și la o boală gravă - diabetul zaharat. Folosind toate metodele disponibile și dând dovadă de o mare pricepere, F. Sanger a descifrat structura insulinei. S-a dovedit că este format din două lanțuri polipeptidice cu o lungime de 21 și 30 de resturi de aminoacizi, interconectate în două locuri prin punți disulfurice ale fragmentelor de cisteină. Lucrarea a durat nouă ani lungi. În 1958, omul de știință a primit Premiul Nobel „pentru munca sa asupra structurii proteinelor, în special a insulinei”. Pe baza descoperirii lui F. Sanger în 1963, a fost finalizată prima sinteză a insulinei din aminoacizi individuali. A fost un triumf pentru chimia organică sintetică.

15. Funcţiile proteinelor (Diapozitivul 43). Munca independentă a elevilor cu manualul Yu.I. Polyansky. Biologie generală pp.43-46. Sarcină pentru elevi: notează funcțiile proteinelor într-un caiet.

Slide 43. Verificarea și consolidarea sarcinii finalizate.

16. Proteinele ca componentă a alimentelor animale și umane (Diapozitivul 44-49). Valoarea nutritivă a proteinelor este determinată de conținutul lor de aminoacizi esențiali.

Slide 44. Odată cu descompunerea completă a 1 gram de proteină, se eliberează 17,6 kJ de energie.

Mesajul elevului pe tema: „Proteinele sunt o sursă de aminoacizi esențiali în organism” (Anexa 4).

46 slide. Proteinele vegetale sunt mai puțin valoroase. Sunt mai sărace în lizină, metionină, triptofan și sunt mai greu de digerat în tractul gastrointestinal.

În timpul digestiei, proteinele sunt descompuse în aminoacizi liberi, care, după ce sunt absorbiți în intestine, intră în fluxul sanguin și sunt transportați către toate celulele.

47 slide. Proteine complete și incomplete. Proteinele complete sunt cele care conțin toți aminoacizii esențiali. Proteinele incomplete nu conțin toți aminoacizii esențiali.). Mesajul elevului pe tema - „Valoarea energetică a unor produse”.(Anexa 6).

17. Importanta proteinelor (Diapozitivul 48-49).

Slide 48. Proteinele sunt o componentă esențială a tuturor celulelor vii, joacă un rol extrem de important în fauna sălbatică, sunt componenta principală, cea mai valoroasă și indispensabilă a nutriției. Proteinele sunt baza elementelor structurale și a țesuturilor, susțin metabolismul și energia, participă la procesele de creștere și reproducere, oferă mecanisme de mișcare, de dezvoltare a răspunsurilor imune și sunt necesare pentru funcționarea tuturor organelor și sistemelor corpului.

Slide 49. Terminăm studiul temei cu definiția vieții de către F. Engels „Viața este un mod de existență a corpurilor proteice, al cărui moment esențial este schimbul constant de substanțe cu natura exterioară care le înconjoară, și cu la încetarea acestui metabolism se oprește și viața, ceea ce duce la descompunerea proteinelor.”

IV. Analiza temelor: Chimie. GE Rudzitis, pp. 158–162 pentru a studia materialul.

V. Rezumând lecția.

Literatură:

Baranova T.A. Alimentație potrivită. – M.: Interbuk, 1991. – S. 78–80.
Volkov V.A., Vonsky E.V., Kuznetsova G.I. Chimiști remarcabili ai lumii. – M.: VSh, 1991. 656 p.
Gabrielyan O.S. Chimie. Manual 10 celule. pentru invatamantul general instituții - M .: Gutarda, 2007.
Gorkovenko M.Yu. Dezvoltarea Pourochnye în chimie. – M.: Vako, 2006. S. 270–274.
Polyansky Yu.I. Biologie generală. Manual clasele 10-11. 2011
Rudzitis G.E. Chimie: Chimie organică. Proc. 10 celule pentru invatamantul general instituţiilor. - M .: Educație, 2011 - p. 158–162.
Figurovsky N.A. Eseu despre istoria generală a chimiei. Din cele mai vechi timpuri până la începutul secolului al XIX-lea. – M.: Nauka, 1969. 455 p.
Resurse de internet.