Recomandări pentru rezolvarea sarcinilor C5 (biologie moleculară). Rezolvarea problemelor moleculare

Informația ereditară este informații despre structura unei proteine (informații despre care aminoacizi în ce ordine se combină în timpul sintezei structurii primare a proteinei).

Informațiile despre structura proteinelor sunt codificate în ADN, care la eucariote face parte din cromozomi și se află în nucleu. Secțiunea de ADN (cromozom) care codifică informații despre o proteină este numită gena.

Transcriere- aceasta este rescrierea informațiilor din ADN în ARNm (ARN mesager). ARNm transportă informații de la nucleu la citoplasmă, la locul sintezei proteinelor (la ribozom).

Difuzare este procesul de biosinteză a proteinelor. În interiorul ribozomului, anticodonii ARNt sunt atașați la codonii ARNm conform principiului complementarității. Ribozomul leagă aminoacizii aduși de ARNt cu o legătură peptidică pentru a forma o proteină.

Reacțiile de transcripție, translație și replicare (dublarea ADN-ului) sunt reacții sinteza matriceală. ADN-ul servește ca șablon pentru sinteza ARNm, ARNm servește ca șablon pentru sinteza proteinelor.

Cod genetic este modul în care informațiile despre structura unei proteine sunt înregistrate în ADN.

Proprietăți Genecode

1) Tripletate: un aminoacid este codificat de trei nucleotide. Aceste 3 nucleotide din ADN se numesc triplet, în ARNm - un codon, în ARNt - un anticodon (dar în examen poate exista un „triplet de cod”, etc.)

2) Redundanţă(degenerare): există doar 20 de aminoacizi și există 61 de tripleți care codifică aminoacizi, astfel încât fiecare aminoacid este codificat de mai multe triplete.

3) Neambiguitate: fiecare triplet (codon) codifică doar un aminoacid.

4) Versatilitate: codul genetic este același pentru toate organismele vii de pe Pământ.

Sarcini

Sarcini pentru numărul de nucleotide / aminoacizi
3 nucleotide = 1 triplet = 1 aminoacid = 1 ARNt

Sarcini la ATHC
ADN ARNm ARNt
A U A
T A U
G C G
C G C

Alege una, cea mai corectă variantă. ARNm este o copie
1) o genă sau un grup de gene
2) lanțuri ale unei molecule de proteine
3) o moleculă de proteină
4) părți ale membranei plasmatice

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Structura primară a unei molecule de proteină, dată de secvența de nucleotide ARNm, se formează în acest proces
1) emisiuni
2) transcrieri
3) reduplicare
4) denaturare

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Care secvență reflectă corect modul de realizare a informațiilor genetice
1) genă --> ARNm --> proteină --> trăsătură
2) trăsătură --> proteină --> ARNm --> genă --> ADN
3) ARNm --> genă --> proteină --> trăsătură
4) genă --> ADN --> trăsătură --> proteină

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Alegeți secvența corectă de transfer de informații în procesul de sinteză a proteinelor în celulă
1) ADN -> ARN mesager -> proteină
2) ADN -> ARN de transfer -> proteină
3) ARN ribozomal -> ARN de transfer -> proteină
4) ARN ribozomal -> ADN -> ARN de transfer -> proteină

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Același aminoacid corespunde anticodonului CAA pe ARN de transfer și tripletului pe ADN
1) CAA
2) TSUU
3) GTT
4) GAA

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Antidonul AAU pe ARN de transfer corespunde unui triplet pe ADN
1) TTA
2) AAT
3) AAA
4) TTT

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Fiecare aminoacid dintr-o celulă este codificat
1) o moleculă de ADN
2) mai multe triplete
3) gene multiple
4) o nucleotidă

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Unitatea funcțională a codului genetic
1) nucleotide
2) triplet
3) aminoacid
4) ARNt

Răspuns

Alege trei opțiuni. Ca rezultat al reacțiilor de tip matrice se sintetizează molecule
1) polizaharide
2) ADN
3) monozaharide
4) ARNm
5) lipide
6) veveriță

Răspuns

1. Determinați secvența proceselor care asigură biosinteza proteinelor. Scrieți șirul corespunzătoare de numere.
1) formarea de legături peptidice între aminoacizi
2) atașarea anticodonului ARNt la codonul ARNm complementar
3) sinteza moleculelor de ARNm pe ADN
4) mișcarea ARNm în citoplasmă și localizarea acestuia pe ribozom
5) livrarea de aminoacizi la ribozom folosind ARNt

Răspuns

2. Stabiliți secvența proceselor de biosinteză a proteinelor în celulă. Scrieți șirul corespunzătoare de numere.
1) formarea unei legături peptidice între aminoacizi
2) interacțiunea codonului ARNm și anticodonului ARNt
3) eliberarea de ARNt din ribozom
4) legătura ARNm cu un ribozom
5) eliberarea ARNm din nucleu în citoplasmă
6) sinteza ARNm

Răspuns

3. Setați secvența proceselor în biosinteza proteinelor. Scrieți șirul corespunzătoare de numere.
1) sinteza ARNm pe ADN
2) livrarea de aminoacizi în ribozom
3) formarea unei legături peptidice între aminoacizi
4) atașarea unui aminoacid la ARNt
5) conexiune ARNm cu două subunități de ribozom

Răspuns

4. Setați secvența pașilor în biosinteza proteinelor. Scrieți șirul corespunzătoare de numere.
1) separarea unei molecule proteice de un ribozom
2) atașarea ARNt la codonul de start
3) transcriere
4) alungirea lanțului polipeptidic
5) eliberarea ARNm din nucleu în citoplasmă

Răspuns

5. Setați secvența corectă a proceselor de biosinteză a proteinelor. Scrieți șirul corespunzătoare de numere.
1) atașarea unui aminoacid la o peptidă
2) sinteza ARNm pe ADN
3) recunoașterea codonului anticodonului
4) asocierea ARNm cu un ribozom
5) eliberarea ARNm în citoplasmă

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Care anticodon ARN de transfer corespunde tripletului TGA din molecula de ADN
1) ACU
2) ZUG
3) UGA
4) AHA

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Codul genetic este universal deoarece
1) fiecare aminoacid este codificat de un triplet de nucleotide
2) locul unui aminoacid într-o moleculă proteică este determinat de diferite triplete
3) este același pentru toate creaturile care trăiesc pe Pământ
4) mai multe triplete codifică un aminoacid

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Secțiunea de ADN care conține informații despre un lanț polipeptidic este numită
1) cromozom
2) triplet
3) genomul
4) cod

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Traducerea este procesul prin care
1) numărul de catene de ADN se dublează
2) ARNm este sintetizat pe matrița ADN
3) proteinele sunt sintetizate pe matrița ARNm din ribozom
4) legăturile de hidrogen dintre moleculele de ADN sunt rupte

Răspuns

Alege trei opțiuni. Biosinteza proteinelor, spre deosebire de fotosinteză, are loc
1) în cloroplaste
2) în mitocondrii
3) în reacţiile de schimb plastic
4) în reacţii de tip matrice
5) în lizozomi
6) în leucoplaste

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Matricea de translație este molecula
1) ARNt
2) ADN
3) ARNr
4) ARNm

Răspuns

Toate caracteristicile de mai jos, cu excepția a două, pot fi utilizate pentru a descrie funcțiile acizilor nucleici dintr-o celulă. Identificați două semne care „cad” din lista generală și notați numerele sub care sunt indicate în tabel.
1) efectuează homeostazia
2) transferă informații ereditare de la nucleu la ribozom
3) participă la biosinteza proteinelor
4) fac parte din membrana celulară
5) aminoacizi de transport

Răspuns

AMINOACIZI - CODONI ARNm
Câți codoni ARNm codifică informații despre 20 de aminoacizi? Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

AMINOACIZI - NUCLEOTIDE ARNm
1. Regiunea polipeptidică este formată din 28 de resturi de aminoacizi. Determinați numărul de nucleotide din regiunea ARNm care conține informații despre structura primară a proteinei.

Răspuns

2. Câte nucleotide conține ARNm dacă proteina sintetizată din acesta constă din 180 de resturi de aminoacizi? Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

3. Câte nucleotide conține ARNm dacă proteina sintetizată din acesta constă din 250 de resturi de aminoacizi? Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

4. Proteina este formată din 220 de unități de aminoacizi (reziduuri). Setați numărul de nucleotide din regiunea moleculei de ARNm care codifică această proteină. Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

AMINOACIZI - NUCLEOTIDE ADN
1. Proteina este formată din 140 de resturi de aminoacizi. Câte nucleotide sunt în regiunea genei în care este codificată structura primară a acestei proteine?

Răspuns

2. Proteina este formată din 180 de resturi de aminoacizi. Câte nucleotide sunt în gena care codifică secvența de aminoacizi din această proteină. Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

3. Un fragment dintr-o moleculă de ADN codifică 36 de aminoacizi. Câte nucleotide conține acest fragment de ADN? Notează numărul corespunzător în răspunsul tău.

Răspuns

4. Polipeptida este formată din 20 de unități de aminoacizi. Determinați numărul de nucleotide din regiunea genei care codifică acești aminoacizi din polipeptidă. Scrieți răspunsul ca număr.

Răspuns

5. Câte nucleotide din regiunea genei codifică un fragment proteic din 25 de resturi de aminoacizi? Notează numărul corect pentru răspunsul tău.

Răspuns

6. Câte nucleotide dintr-un fragment al lanțului șablon ADN codifică 55 de aminoacizi într-un fragment polipeptidic? Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

AMINOACIZI - ARNt
1. Câți ARNt au luat parte la sinteza proteinelor, care include 130 de aminoacizi? Scrie numărul corect în răspunsul tău.

Răspuns

2. Un fragment al unei molecule proteice este format din 25 de aminoacizi. Câte molecule de ARNt au fost implicate în crearea sa? Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

3. Câte molecule de ARN de transport au fost implicate în translație dacă secțiunea de genă conține 300 de resturi de nucleotide? Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

4. Proteina este formată din 220 de unități de aminoacizi (reziduuri). Setați numărul de molecule de ARNt necesare pentru a transporta aminoacizii la locul sintezei proteinelor. Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

AMINOACIZI - TRILETE
1. Câte tripleți conține un fragment dintr-o moleculă de ADN, care codifică 36 de aminoacizi? Notează numărul corespunzător în răspunsul tău.

Răspuns

2. Câți tripleți codifică 32 de aminoacizi? Notează numărul corect pentru răspunsul tău.

Răspuns

NUCLEOTIDE - AMINOACIZI
1. Care este numărul de aminoacizi codificați în secțiunea de genă care conține 129 de resturi de nucleotide?

Răspuns

2. Câți aminoacizi codifică 900 de nucleotide? Notează numărul corect pentru răspunsul tău.

Răspuns

3. Care este numărul de aminoacizi dintr-o proteină dacă gena ei codificatoare constă din 600 de nucleotide? Notează numărul corect pentru răspunsul tău.

Răspuns

4. Câți aminoacizi codifică nucleotidele 1203? Ca răspuns, notează doar numărul de aminoacizi.

Răspuns

5. Câți aminoacizi sunt necesari pentru sinteza unei polipeptide dacă ARNm care o codifică conține 108 nucleotide? Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

NUCLEOTIDE ARNm - NUCLEOTIDE ADN
O moleculă de ARNm participă la sinteza proteinelor, al cărei fragment conține 33 de resturi de nucleotide. Determinați numărul de resturi de nucleotide din regiunea lanțului șablon ADN.

Răspuns

NUCLEOTIDE - ARNt
Câte molecule de ARN de transport au fost implicate în translație dacă secțiunea de genă conține 930 de resturi de nucleotide?

Răspuns

TRIPLETE - NUCLEOTIDE ARNm
Câte nucleotide sunt într-un fragment al unei molecule de ARNm dacă fragmentul lanțului de codificare ADN conține 130 de tripleți? Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

ARNt - AMINOACIZI
Determinați numărul de aminoacizi dintr-o proteină dacă 150 de molecule de ARNt au fost implicate în procesul de translație. Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

PUR ŞI SIMPLU
Câte nucleotide formează un codon ARNm?

Răspuns

Câte nucleotide formează un codon stop ARNm?

Răspuns

Câte nucleotide alcătuiesc un anticodon ARNt?

Răspuns

DIFICIL
Proteina are o greutate moleculară relativă de 6000. Determinați numărul de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină dacă greutatea moleculară relativă a unui rest de aminoacizi este 120. În răspunsul dvs., notați doar numărul corespunzător.

Răspuns

Există 3.000 de nucleotide în două catene ale unei molecule de ADN. Informațiile despre structura proteinei sunt codificate pe unul dintre lanțuri. Numărați câți aminoacizi sunt codificați pe o catenă de ADN. Ca răspuns, notați doar numărul corespunzător numărului de aminoacizi.

Răspuns

Nouă molecule de ARNt au fost implicate în procesul de translație a moleculei de hormon oxitocină. Determinați numărul de aminoacizi care alcătuiesc proteina sintetizată, precum și numărul de tripleți și nucleotide pe care le codifică această proteină. Notați numerele în ordinea specificată în sarcină, fără separatori (spații, virgule etc.).

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Același aminoacid corespunde unui anticodon UCA pe ARN de transfer și unui triplet într-o genă pe ADN
1) GTA
2) ACA
3) TGT
4) TCA

Răspuns

Alege una, cea mai corectă variantă. Sinteza hemoglobinei în celulă controlează un anumit segment al moleculei de ADN, care se numește
1) codon
2) triplet
3) cod genetic
4) genomul

Răspuns

În care dintre următoarele organite celulare au loc reacțiile de sinteză a matricei? Identificați trei afirmații adevărate din lista generală și notați numerele sub care sunt indicate.
1) centrioli
2) lizozomi
3) Aparatul Golgi
4) ribozomi
5) mitocondrii
6) cloroplaste

Răspuns

Luați în considerare imaginea care ilustrează procesele care au loc în celulă și indicați A) numele procesului, indicat cu litera A, B) numele procesului, indicat cu litera B, C) numele tipului de substanță chimică reactii. Pentru fiecare literă, selectați termenul corespunzător din lista oferită.
1) replicare
2) transcriere
3) difuzat
4) denaturare
5) reacții exoterme
6) reacții de substituție
7) reacții de sinteză a matricei
8) reacții de clivaj

Răspuns

Priviți imaginea și scrieți (A) numele procesului 1, (B) numele procesului 2, (c) produsul final al procesului 2. Pentru fiecare literă, selectați termenul sau conceptul corespunzător din lista furnizată.
1) ARNt
2) polipeptidă
3) ribozom
4) replicare
5) difuzat
6) conjugare
7) ATP
8) transcriere

Răspuns

1. Stabiliți o corespondență între procesele și etapele sintezei proteinelor: 1) transcripție, 2) translație. Scrieți numerele 1 și 2 în ordinea corectă.
A) transferul de aminoacizi t-ARN
B) ADN-ul este implicat
C) sinteza i-ARN
D) formarea unui lanț polipeptidic
D) apare pe ribozom

Răspuns

2. Stabiliți o corespondență între caracteristici și procese: 1) transcriere, 2) traducere. Notați numerele 1 și 2 în ordinea corespunzătoare literelor.
A) sunt sintetizate trei tipuri de ARN
B) apare cu ajutorul ribozomilor
C) între monomeri se formează o legătură peptidică
D) la eucariote apare în nucleu
D) ADN-ul este folosit ca șablon
E) realizat de enzima ARN polimeraza

Răspuns

Stabiliți o corespondență între caracteristicile și tipurile reacțiilor matriceale: 1) replicare, 2) transcriere, 3) translație. Notează numerele 1-3 în ordinea corespunzătoare literelor.
A) Reacțiile au loc pe ribozomi.
B) Modelul este ARN.
C) Se formează un biopolimer care conține nucleotide cu timină.
D) Polimerul sintetizat conține deoxiriboză.
D) Se sintetizează o polipeptidă.
E) Moleculele de ARN sunt sintetizate.

Răspuns

Toate caracteristicile enumerate mai jos, cu excepția a două, sunt utilizate pentru a descrie procesul descris în figură. Identificați două semne care „cad” din lista generală și notați numerele sub care sunt indicate.
1) conform principiului complementarității, secvența de nucleotide a unei molecule de ADN este tradusă într-o secvență de nucleotide de molecule de diferite tipuri de ARN
2) procesul de traducere a unei secvențe de nucleotide într-o secvență de aminoacizi
3) procesul de transfer al informației genetice de la nucleu la locul sintezei proteinelor
4) procesul are loc în ribozomi
5) rezultatul procesului – sinteza ARN

Răspuns

Greutatea moleculară a polipeptidei este de 30.000 USD. Determinați lungimea genei care o codifică dacă greutatea moleculară a unui aminoacid este în medie de 100, iar distanța dintre nucleotide din ADN este de 0,34 nm. Notați doar numărul potrivit în răspunsul dvs.

Răspuns

Alegeți dintre reacțiile enumerate mai jos două legate de reacțiile de sinteză a matricei. Notează numerele sub care sunt indicate.
1) sinteza celulozei
2) sinteza ATP
3) biosinteza proteinelor
4) oxidarea glucozei
5) Replicarea ADN-ului

Răspuns

Alege trei răspunsuri corecte din șase și notează numerele sub care sunt indicate în tabel. Reacțiile matriceale din celulă includ
1) Replicarea ADN-ului
2) fotoliza apei
3) sinteza ARN
4) chimiosinteză
5) biosinteza proteinelor
6) sinteza ATP

Răspuns

Toate caracteristicile următoare, cu excepția a două, pot fi utilizate pentru a descrie procesul de biosinteză a proteinelor într-o celulă. Identificați două caracteristici care „cad” din lista generală și notați ca răspuns numerele sub care sunt indicate.
1) Procesul are loc în prezența enzimelor.
2) Rolul central în proces revine moleculelor de ARN.
3) Procesul este însoțit de sinteza ATP.
4) Aminoacizii servesc ca monomeri pentru formarea moleculelor.
5) Asamblarea moleculelor proteice se realizează în lizozomi.

Răspuns

Găsiți trei erori în textul dat. Precizați numărul de propuneri în care sunt făcute.(1) În timpul biosintezei proteinelor, au loc reacții de sinteză a matricei. (2) Reacțiile de sinteză a matricei includ numai reacții de replicare și transcripție. (3) Ca rezultat al transcripției, ARNm este sintetizat, șablonul pentru care este întreaga moleculă de ADN. (4) După trecerea prin porii nucleului, ARNm intră în citoplasmă. (5) ARN-ul mesager este implicat în sinteza ARNt. (6) ARN de transfer furnizează aminoacizi pentru asamblarea proteinelor. (7) Energia moleculelor de ATP este cheltuită pentru conectarea fiecărui aminoacizi cu ARNt.

Răspuns

Toate conceptele de mai jos, cu excepția a două, sunt folosite pentru a descrie traducerea. Identificați două semne care „cad” din lista generală și notați numerele sub care sunt indicate.
1) sinteza matricei
2) fusul mitotic
3) polizom
4) legătură peptidică
5) acizi grași mai mari

Răspuns

Toate caracteristicile enumerate mai jos, cu excepția a două, sunt utilizate pentru a descrie procesele necesare pentru sinteza unui lanț polipeptidic. Identificați două semne care „cad” din lista generală și notați numerele sub care sunt indicate.
1) transcrierea ARN-ului mesager în nucleu
2) transportul aminoacizilor din citoplasmă la ribozom
3) Replicarea ADN-ului
4) formarea acidului piruvic
5) conexiunea aminoacizilor

Răspuns

Acizi organici care conțin una sau mai multe grupe amino. Ele sunt principalele unități structurale ale moleculelor de proteine, determină specificitatea biologică și valoarea nutritivă a acestora. Încălcarea metabolismului aminoacizilor este cauza multor boli. Proteinele umane sunt formate din 20 de aminoacizi diferiți. Aminoacizii sunt împărțiți în neesențiali - pot fi sintetizați în organism din alți aminoacizi sau compuși organici și de neînlocuit - nu pot fi sintetizați în organism și trebuie aprovizionați cu alimente în cantitatea necesară pentru metabolismul și întreținerea corectă a proteinelor. a funcţiilor vitale ale organismului. Aminoacizii esentiali pentru om sunt: triptofanul, fenilalanina, lizina, treonina, valina, leucina, metionina si izoleucina. Unii aminoacizi sunt folosiți ca medicamente.

Omul, ca orice ființă vie, este format din compuși anorganici și organici, care includ proteine, constând din aminoacizi, grăsimi și carbohidrați. De asemenea, corpul uman este un sistem biologic complex de autoreglare, a cărui funcționare se bazează pe procese biochimice care satisfac pe deplin nevoile metabolice. Aminoacizii fac parte din proteinele care participă nu numai la formarea țesuturilor, ci fac parte și din enzime, hormoni și neurotransmițători - principalii compuși care reglează majoritatea proceselor biologice. Din păcate, organismul nu este capabil să sintetizeze toți aminoacizii necesari singur. În acest sens, pentru funcționarea normală a structurilor corpului este necesară atât furnizarea la timp a nutrienților necesari din exterior, cât și sinteza acestora din substraturile disponibile.

Aminoacizi

Aminoacizii sunt numiți substanțe organice importante din punct de vedere biologic, care conțin atât grupări amino (-NH2) cât și carboxil (-COOH) legate printr-un atom de carbon. Cu toate acestea, proprietățile aminoacizilor sunt în mare măsură determinate de radical, care poate varia foarte mult. În prezent, sunt cunoscuți aproximativ 500 de compuși din această clasă.

Asparagina a fost izolată pentru prima dată de chimiștii francezi Louis-Nicolas Vauquelin și Pierre Jean Robiquet în 1806. Toți cei 20 de aminoacizi care sunt folosiți în organismele vii au fost descoperiți până în 1935, când William Cumming Roth, care i-a izolat și pe cei esențiali din ei, a stabilit doza zilnică minimă pentru oameni.

Corpul copilului se dezvoltă intens și, prin urmare, are nevoi enorme de nutrienți, a căror lipsă poate duce la tulburări grave. Deci, în primul an de viață, masa copilului se triplează, are loc maturizarea sistemului imunitar, nervos și a altor sisteme ale corpului. În acest sens, alături de scăderea forței fizice, pot fi observate tulburări funcționale, tulburări psihice severe, care nu sunt întotdeauna posibile de completat la umplerea deficitului existent. Un exemplu este kwashiorkor, o boală care se dezvoltă ca urmare a lipsei de aminoacizi din dietă, în care se observă ascită și distrofie severă. În cele mai multe cazuri, această boală se dezvoltă la copiii din zonele sărace din Africa, ca urmare a consumului regulat de alimente care conțin puține proteine.

Alăptarea, în cele mai multe cazuri, vă permite să satisfaceți nevoile plastice și metabolice ale organismului în primele șase luni de viață, dar mai târziu este necesar să introduceți alimente complementare - pe lângă laptele matern, copilul primește suplimentar alimente ușor digerabile și pline. de vitamine.

Proteinele dietetice conțin 20 de aminoacizi, dar printre aceștia se numără și esențiali, a căror deficiență organismul nu este capabil să o compenseze singur, prin sinteză și, prin urmare, aportul lor este necesar în timpul alimentației. Aminoacizii esențiali la copii includ:

triptofan

În mod normal, sunt necesare 22 mg la 1 kg de greutate corporală pe zi (cu o deficiență, se dezvoltă atrofie musculară severă, creșterea încetinește);

În mod normal, sunt necesare 150 mg la 1 kg de greutate corporală pe zi (necesare pentru creșterea și funcționarea normală a sistemului hematopoietic);

Metionină

În mod normal, sunt necesare 70 mg la 1 kg de greutate corporală pe zi (este necesar să se asigure detoxifierea ficatului, funcționarea sistemului nervos și este implicat activ în metabolismul grăsimilor și fosfolipidelor);

În mod normal, necesarul zilnic este de 93 mg la 1 kg de greutate corporală pe zi (cu o deficiență, afectează psihicul, reducând nivelul de serotonină);

În mod normal, 60 mg la 1 kg de greutate corporală pe zi sunt suficiente (cu o deficiență, procesele metabolice încetinesc, ceea ce este însoțit de letargie, slăbiciune, somnolență);

În mod normal, sunt necesare 150 mg la 1 kg de greutate corporală pe zi (cu deficiență la sugari, metabolismul carbohidraților se înrăutățește, ceea ce este însoțit de hipoglicemie);

Isoleucina

În mod normal, 90 mg per 1 kg de greutate corporală pe zi sunt suficiente (cu o deficiență, apare un dezechilibru în activitatea glandei tiroide, eliminarea amoniacului din organism este dificilă, ceea ce poate provoca otrăvire severă);

Fenilalanină

În mod normal, sunt necesare 90 mg la 1 kg de greutate corporală pe zi (este necesar pentru funcționarea glandei tiroide și a glandelor suprarenale la un copil);

Histidină

În mod normal, sunt necesare 32 mg la 1 kg greutate corporală pe zi (afectează hematopoieza);

În mod normal, necesarul este de 10 mg per 1 kg de greutate corporală pe zi (ia parte la un număr mare de procese metabolice importante).

În plus, chiar și cu o alimentație bună, bolile se pot manifesta în copilărie, care se bazează pe o încălcare a echilibrului de aminoacizi. Cele mai frecvente boli în care există o modificare a metabolismului aminoacizilor sunt:

Hiperaminoacidurie

Cu această patologie, o cantitate în exces de aminoacizi este excretată în urină, ceea ce poate apărea atât cu patologia renală, cât și cu tulburări ale metabolismului aminoacizilor.

fenilcetonurie

Este o enzimopatie ereditară, în care metabolismul fenilalaninei este perturbat odată cu acumularea produșilor ei de degradare, care au un efect toxic asupra creierului uman, care în majoritatea cazurilor provoacă oligofrenie.

Alcaptonurie

Este o enzimopatie ereditară în care nu există o enzimă responsabilă de metabolismul tirozinei și fenilalaninei, ceea ce duce la acumularea de acid homogentisic și se manifestă prin oxidarea urinei la o culoare maro închis în aer. La o vârstă mai târzie, se dezvoltă artropatia și o schimbare a culorii cartilajului auricular.

Albinism

Este o boală ereditară, care se bazează pe o încălcare a metabolismului aminoacizilor aromatici, ceea ce duce la o sinteza insuficientă a melaninei, care conferă pielii și irisului o culoare închisă, al cărei scop principal este protecția împotriva radiațiilor solare excesive.

boala lui Hartnap

Este o boală ereditară foarte rară în care metabolismul triptofanului este afectat, ceea ce duce la ataxie cerebeloasă și modificări ale pielii.

Este o boală ereditară rară în care un bloc enzimatic determină sinteza excesivă a acidului oxalic, ceea ce duce la formarea de pietre la rinichi, depunerea de cristale de oxalat de calciu în creier, splină și țesutul limfoid.

cistinoză

Este o boală ereditară în care schimbul de cistine este perturbat, urmat de acumularea de cristale în sistemul reticuloendotelial, care este însoțită de o creștere a splinei, ficatului, exsicozei, hipertermiei, diabetului fosfatic, rahitismului și dezvoltării unor boli severe. nefropatie.

Homocistinurie

Este o boală ereditară în care metabolismul metioninei și homocisteinei este perturbat, care este însoțită de leziuni precum oligofrenia de severitate diferită și lentile ectopice.

De regulă, odată cu depistarea în timp util a bolii, în unele cazuri, este posibilă corectarea tulburărilor metabolice atât prin terapie de substituție, cât și prin respectarea unei diete stricte. Dacă modificările în corpul uman nu sunt detectate în timp util, atunci există o probabilitate mare de a dezvolta complicații severe, până la moarte.

Corpul la adulți se află în mod normal într-o stare de echilibru între procesele de anabolism și catabolism. De regulă, necesarul zilnic de aminoacizi la adulți este mai puțin pronunțat decât la copii, cu toate acestea, chiar și adulții pot dezvolta tulburări severe cu o dietă inadecvată.

La adulți, organismul are nevoie și de a obține aminoacizi esențiali prin alimentație. Astfel, cu lipsa de:

valină - se înrăutățește metabolismul în mușchi și repararea țesuturilor deteriorate;

leucină - ruptă: repararea oaselor, pielii, mușchilor, scăderea glucozei din plasma sanguină, sinteza hormonului somatotrop;

izoleucina - sinteza hemoglobinei și reglarea glucozei se agravează, rezistența scade;

treonina - există un dezechilibru în sinteza de colagen și elastina, metabolismul proteinelor și grăsimilor, funcția hepatică și deseori se dezvoltă stări de imunodeficiență;

metionină - există o scădere a eficienței proceselor metabolice în ficat, crește riscul de progresie a aterosclerozei, toxicoza în timpul sarcinii este agravată;

triptofan - se înrăutățește somnul, se modifică starea de spirit, scade apetitul, eliberarea hormonului de creștere, crește sensibilitatea la nicotină;

lizină - sinteza unui număr mare de enzime și hormoni este perturbată, procesele metabolice din țesutul osos se înrăutățesc, eficiența absorbției calciului scade, răspunsul imun umoral scade, repararea țesuturilor este întreruptă, puterea musculară și masa musculară scad, erecția și libidoul apar probleme, crește riscul de progresie a aterosclerozei;

fenilalanina - există o scădere a sensibilității nociceptive, memoria se înrăutățește;

arginină - activitatea componentei celulare a sistemului imunitar se înrăutățește, funcția de detoxifiere a ficatului se înrăutățește, potența scade, tensiunea arterială crește, nivelul colesterolului din sânge crește, apare hipercoagularea, modificările dismetabolice ale mușchilor și țesutului conjunctiv sunt observat;

histidină - intensitatea unui număr mare de reacții biochimice, creșterea și repararea țesuturilor, deteriorarea modificărilor funcției articulare.

În lumea modernă, oamenii încep adesea să se implice în vegetarianism, ceea ce poate provoca o lipsă de aminoacizi esențiali în dietă. Cu toate acestea, cu o selecție adecvată a produselor, este posibil să obțineți toate substanțele necesare pentru o viață cu drepturi depline.

De asemenea, interesul pentru sport devine din ce în ce mai răspândit. De regulă, după antrenament intensiv, nu numai că are loc un consum mare de grăsimi și carbohidrați, dar și nevoia de aminoacizi crește semnificativ, ceea ce este asociat cu procesele anabolice în țesutul muscular.

Motivul dezvoltării lipsei de aminoacizi în organism cu conținutul lor normal în dietă poate fi o tulburare digestivă atât din cauza lipsei de enzime digestive, cât și a malabsorbției la nivelul intestinului subțire. Apariția unor astfel de afecțiuni poate fi rezultatul pancreatitei acute, colitei ulcerative și rezecțiilor extinse ale intestinului subțire.

Pentru a compensa tulburările existente, se efectuează tratament pentru boala de bază, terapie de substituție și, în cazuri severe, nutriție parenterală.

În prezent, în țările dezvoltate, lipsa aminoacizilor din organism din cauza lipsei acestora în hrană practic nu se constată. Excepția este foamea și vegetarianismul, când probabilitatea de insuficiență alimentară crește semnificativ. În acest sens, atunci când se identifică o deficiență de aminoacizi esențiali, trebuie să ne gândim în primul rând la alte procese patologice.

Odată cu vârsta, corpul uman suferă modificări grave asociate cu o scădere a activității funcționale a multor sisteme, ceea ce reduce semnificativ capacitățile compensatorii atunci când interacționează cu mediul extern. Aceste modificari se bazeaza pe o restructurare metabolica asociata cu scaderea activitatii anumitor enzime formate din aminoacizi. În viitor, aceasta duce la o scădere a eficienței oxidării biologice, care perturbă consumul de oxigen de către țesuturi, crește nivelul de lipide și lipoproteine din plasma sanguină. De asemenea, o schimbare a metabolismului apă-sare este adesea observată ca urmare a creșterii permeabilității celulare.

De asemenea, odată cu vârsta, există o deteriorare a eficienței sistemului digestiv, care se manifestă printr-o scădere a eliberării enzimelor digestive în stomac, intestine, pancreas, o încălcare a absorbției substanțelor digerate - aminoacizi, mono. - si dizaharide, molecule de grasime. În plus, aciditatea sucului gastric scade, fluxul de bilă este perturbat, motilitatea intestinală se modifică, ceea ce provoacă constipație. Există o scădere a activității organelor sistemului endocrin, care afectează intensitatea metabolismului. Raportul dintre procesele anabolice și catabolice se modifică, ceea ce este însoțit de o scădere a masei țesuturilor musculare și osoase.

În acest sens, construirea unei diete adecvate la vârstnici este o sarcină importantă. Deci, conform studiilor, mai mult de ¾ dintre persoanele în vârstă mănâncă necorespunzător, ceea ce, de regulă, afectează grav sănătatea umană.

Rolul aminoacizilor în organism

Aminoacizii din corpul uman, în cele mai multe cazuri, sunt încorporați în peptide în timpul transcripției și translației. Peptidele sunt numite polimeri, constând din aminoacizi, care sunt monomeri. În acest sens, aminoacizii pot fi considerați un material structural prin care se realizează implementarea informațiilor genetice.

Aminoacizii din corpul uman sunt de obicei strâns legați funcțional de:

peptide cu activitate hormonală (oxitocină, vasopresină, hormoni de eliberare a hipotalamicului, hormoni de stimulare a melanocitelor, glucagon și alte substanțe active);

peptide care reglează procesele digestive (gastrina, colecistochinina, peptida vasointerstițială, peptida inhibitoare gastrică și alte substanțe active);

peptide care reglează tonusul vascular și tensiunea arterială (bradikinină, kalidină, angiotensiunea III);

peptide de reglare a apetitului (leptina, neuropeptida Y, hormonul stimulator al melonocitelor, endorfine);

peptide cu efect analgezic (encefaline, endorfine);

peptide implicate în reglarea activității nervoase superioare (somn, veghe, memorie, emoții), care se bazează pe procese biochimice;

oxid nitric - un mediator care reglează tonusul vascular și este derivat din arginină;

peptide implicate în activitatea sistemului imunitar (care stă la baza componentei umorale a imunității);

nucleotide care sunt sintetizate din aspartat, glicină și glutamat.

Astfel, aminoacizii joacă un rol important în organismul uman, iar deficiența lor poate afecta serios multe, uneori vitale, reacții biochimice.

Formula moleculelor de aminoacizi este H2NCHRCOOH. În compoziția sa se pot distinge grupări carboxil și amino, care diferă în radicali (R). Și, deși în natură există un număr mare de compuși cu o structură similară, în codul genetic există informații doar despre 20 de aminoacizi implicați în sinteza proteinelor la om, care sunt a doua cea mai comună componentă a mușchilor, celulelor și majoritatea celorlalte tesuturi dupa apa. Nouă din douăzeci de aminoacizi sunt L - stereoizomeri, care sunt implicați în viața corpului uman.

De asemenea, în sinteza proteinelor, în cazuri rare, pot lua parte D - stereoizomeri care sunt observați în bacterii și unele antibiotice, care în mod normal nu iau parte la reacțiile biochimice ale corpului uman. De asemenea, D-aminoacizii se găsesc adesea în timpul sintezei peptidelor care se formează fără participarea ribozomilor în unele ciuperci și bacterii.

Astfel, oamenii nu folosesc întreaga gamă de aminoacizi care există în lume, în timp ce acei compuși care sunt încă utilizați pot fi implicați în viața altor ființe vii. De regulă, menținând compoziția calitativă, caracteristicile spațiale ale acestor compuși au un impact semnificativ asupra proprietăților aminoacizilor.

Relația dintre aminoacid și ADN

Pentru a urmări modul în care aminoacizii și ADN-ul sunt legați, este necesar să înțelegem procesele de realizare a informațiilor ereditare prin transcriere și traducere. În majoritatea procariotelor și eucariotelor (cu excepția prionilor), informațiile despre structura corpului și funcțiile sale sunt stocate folosind acizi nucleici - compuși cu molecul mare cu o secvență strictă de monomeri. Ulterior, acizii nucleici sunt moșteniți de celulele fiice, care, astfel, printr-o anumită secvență de nucleotide, determină aminoacizii și secvența acestora în compoziția tuturor proteinelor (atât structurale, cât și enzimelor, hormonilor și neurotransmițătorilor).

Procesul principal care vă permite să realizați informațiile conținute în codul genetic este transcripția - un proces complex în timpul căruia copierea complementară a datelor din lanțul ADN în lanțul ARN are loc concomitent cu sinteza acestuia din urmă. De regulă, ARN-ul transportă informații doar despre o anumită proteină, iar lanțul este mult mai scurt. În același timp, ADN-ul formează baza cromozomilor, care conțin date despre întreaga diversitate a proteinelor corpului. Astfel, ADN-ul și aminoacizii nu sunt direct legați.

Cu toate acestea, pentru a implementa informațiile obținute în procesul de transcripție, este nevoie de încă un proces - translația, care are loc în citoplasma celulei. În acest proces sunt implicați și ribozomii - structuri proteice care recunosc nucleotida din ARN. Aminoacidul corespunzător informațiilor interpretate este livrat de ARNt lanțului proteic în creștere, unde este încorporat în proteină. Există trei etape în procesul de traducere:

inițiere (ribozomul recunoaște codonul de start, care devine impulsul sintezei);
alungirea (procesul de sinteză a lanțului proteic);
terminarea (încetarea sintezei după întâlnirea cu un codon stop).

Relația dintre nucleotide și aminoacizi

O nucleotidă și un aminoacid sunt legate biologic prin natură printr-un codon, care se referă la o secvență specifică de resturi de nucleotide din ADN sau ARN. În funcție de ordinea nucleotidelor din codonul ARN, lanțul proteic este asamblat pe ribozomi. Astfel, în corpul uman, aminoacizii și ADN-ul sunt conectați nu direct, ci prin ARN.

Un codon este format din trei nucleotide. Aceasta determină existența a 64 de variante posibile, dintre care 3 variante codifică codoni stop (determină terminarea lanțului proteic sintetizat), în timp ce restul de 61 de variante de secvențe de nucleotide codifică aminoacizi. Decodificarea codonilor existenți a fost finalizată în 1966. Se știe că doar 20 de aminoacizi care alcătuiesc ADN-ul sunt codificați la om.

Reacțiile de transformare a aminoacizilor pot fi asociate atât cu o modificare a compoziției calitative, prin adăugarea sau scindarea anumitor atomi, cât și cu o modificare a structurii spațiale, ceea ce duce la o modificare a calităților substanței rezultate. Acest proces se numește racemizare, ceea ce face posibilă obținerea de D-aminoacizi din L-aminoacizi, care sunt reprezentați de molecule de oglindă spațială. Un exemplu de modificare a proprietăților elementelor obținute este aminoacidul alanina, a cărui formă L are un gust amar, în timp ce D-alanina are un gust dulce.

Reacțiile și proprietățile aminoacizilor depind de formula moleculelor și sunt determinate de:

o grupare amino (-NH2);
o grupare carboxi (-COOH);
radical (R).

Cu toate acestea, cea mai importantă proprietate biologică a aminoacizilor este participarea la formarea unei legături peptidice în timpul formării moleculelor de proteine.

Viața umană este strâns asociată cu procesele de anabolism și catabolism.

Cu anabolism

Anabolismul este un ansamblu de procese biochimice în timpul cărora are loc formarea și reînnoirea țesuturilor, celulelor și diferiților compuși. Un exemplu de reacții de anabolism este și formarea de noi proteine, hormoni, grăsimi și glicogen.

Cel mai important rol al anabolismului în metabolismul aminoacizilor este formarea moleculelor de proteine. Procesele de anabolism predomină la copii și tineri, ceea ce este asociat cu dezvoltarea intensivă a organismului. În exterior, acest lucru se manifestă printr-o creștere a masei musculare, a creșterii, a forței.

Cu catabolism

Catabolismul este un set de procese bazate pe distrugerea compușilor. Un exemplu de catabolism este procesul de oxidare, însoțit de eliberarea de energie, precum și multe reacții, în urma cărora se obțin mai multe simple dintr-o substanță complexă.

Catabolismul metabolismului proteic este influențat de glucocorticoizi (hormoni suprarenali), sub influența cărora proteinele se descompun în aminoacizi, în timp ce procesele de anabolism predomină în metabolismul carbohidraților, ceea ce duce la formarea de glicogen și grăsimi.

De asemenea, în condițiile unei lipse de energie obținută din descompunerea grăsimilor sau proteinelor poate fi cheltuită pentru sinteza ATP. Când sunt defalcate, aminoacizii eliberează compuși de azot, care sub formă de amoniac pot avea un efect toxic asupra sistemului nervos.

În funcție de produșii de descompunere ai aminoacizilor, există:

glucogenic (glicină, alanină, valină, prolină, serină, treonină, cisteină, metionină, aspartat, asparagină, glutamat, glutamină, arginină, histidină);
cetogenic (leucină, lizină);
gluco-cetogenic (izoleucină, fenilalanină, tirozină, triptofan).

Glucogenic

În timpul degradării aminoacizilor glucogenici, nu se observă o creștere a nivelului de corp cetonici, în timp ce metaboliții rezultați (piruvat, a-cetoglutarat, succinil-CoA, fumarat, oxaloacetat) sunt implicați activ în gluconeogeneză.

Cetogenic

Produșii de degradare ai aminoacizilor cetogeni sunt acetil-CoA și acetoacetil-CoA, în care există o creștere a nivelului de corpi cetonici. În viitor, acestea sunt transformate în compuși grași.

Gluco-cetogenic

Odată cu descompunerea compușilor gluco-cetogeni, compușii ambelor tipuri se formează în mod egal.

Studiul proprietăților aminoacizilor se ocupă de chimie - domeniul de cunoaștere a substanțelor, structura, compoziția lor, transformări. Datorită acestei științe, aminoacizii nu numai că au fost descoperiți, ci au fost studiate și proprietățile lor de bază.

Aminoacizii și chimia sunt strâns legate în industrie. Ei și-au găsit cea mai mare utilizare în industria alimentară, unde sunt utilizați pe scară largă ca aditivi alimentari pentru animale (de regulă, se referă la aminoacizi esențiali necesari creșterii și dezvoltării ființelor vii).

De asemenea, în industria alimentară, aminoacizii sunt utilizați pe scară largă ca aditivi aromatizanți. Deci, glutamatul are proprietatea de a spori gustul, în timp ce aspartamul este folosit ca îndulcitor cu conținut scăzut de calorii.

De asemenea, chimia a oferit progrese semnificative în rezolvarea problemelor agriculturii. Aminoacizii au o capacitate de chelare (de a lega metalele cu formarea de complexe complexe), care este utilizat pentru a facilita livrarea de minerale către plante și pentru a preveni cloroza, o boală a plantelor asociată cu perturbarea proceselor de fotosinteză din cauza scăderii conținutului de clorofilă. în frunze.

Aminoacizii sunt folosiți pe scară largă în industrie în compoziția medicamentelor și cosmeticelor. Cele mai utilizate medicamente sunt 5-hidroxitriptofanul, care este utilizat pentru a trata depresia experimental, L-dihidroxifenilalanina, care este utilizată pentru a trata boala Parkinson și o varietate de alte medicamente.

Recent, cercetările legate de reducerea poluării mediului au devenit din ce în ce mai răspândite. În acest sens, există un interes din ce în ce mai mare pentru utilizarea materialelor industriale biodegradabile, precum materialele plastice, a căror utilizare poate îmbunătăți semnificativ situația mediului.

Formula moleculei de aminoacizi

Formula moleculelor de aminoacizi este reprezentată de H2NCHRCOOH și este principala caracteristică a acestor compuși organici. Dacă există o modificare a structurii, în care gruparea amino sau gruparea carboxi este eliminată, atunci clasa compusului se schimbă și nu mai poate fi considerat un aminoacid.

În același timp, dacă radicalul (R) se modifică, atunci formula moleculelor de aminoacizi rămâne neschimbată. În acest sens, clasa de compuși este păstrată, dar proprietățile chimice asociate cu caracteristicile unui anumit radical (hidro- sau lipofil, încărcat pozitiv sau negativ) se pot schimba semnificativ.

Cum sunt legați aminoacizii într-o moleculă de proteine?

Principala funcție biologică a aminoacizilor din corpul ființelor vii este formarea de molecule de proteine, care la eucariote se realizează prin procesele de transcripție și translație. Procesele asociate cu funcția protein-sintetică pot fi observate atât în timpul creșterii organismului, îndeplinind funcții plastice, cât și apar ca răspuns la modificări externe sau interne.

Includerea aminoacizilor în molecula proteică se realizează pe ribozomi datorită translației. Acest proces implică livrarea și conectarea aminoacizilor între ei prin formarea unei legături peptidice după o reacție de transpeptidare, care este însoțită de tranziția GTP la GDP (pierderea unei legături fosfat).

O legătură peptidică care leagă aminoacizii dintr-o moleculă proteică are loc atunci când gruparea alfa-amino (-NH2) a unui aminoacid interacționează cu gruparea alfa-carboxil (-COOH) a altui aminoacid. Produsele secundare ale acestei reacții devin și eliberarea de apă. Ordinea aminoacizilor și numărul lor în proteine determină proprietățile acestora.

Pentru a determina prezența unei legături peptidice, poate fi efectuată o reacție biuret.

Proprietățile aminoacizilor, în funcție de compoziția radicalului, pot varia foarte mult. Acest lucru afectează nu numai caracteristicile aminoacizilor, ci și structura și funcțiile biologice ale proteinei. În funcție de calitățile de interes, se disting proprietățile fizice și chimice.

Deci, conform datelor disponibile în chimie, aminoacizii sunt substanțe cristaline care au o solubilitate ridicată în apă și slab în solvenți organici. De asemenea, aceste substanțe se caracterizează printr-un punct de topire ridicat și, în cele mai multe cazuri, un gust dulce. De regulă, caracteristicile fizice sunt de interes pentru oameni pentru utilizarea aminoacizilor în producție.

Proprietățile chimice ale aminoacizilor sunt de o importanță mai mare. După cum știți, grupările amino au proprietăți de bază, în timp ce grupările carboxi au proprietăți acide. În conformitate cu raportul dintre aceste grupe în compoziția radicalilor, aminoacizii sunt împărțiți în:

neutru (de regulă, cu radicali alifatici);
acid (predomină grupele carboxi) - acizi aspartic și glutamic;
principalele (predomină grupele amino) sunt arginina, histidina şi lizina.

De asemenea, de regulă, aminoacizii sunt implicați în reacțiile asociate cu grupările amino și carboxi.

Reacțiile cu o grupare amino includ:

interacțiunea cu acizii, datorită căreia are loc formarea sărurilor de amoniu;

Reacțiile cu o grupare carboxi includ:

formarea de săruri la interacțiunea cu alcalii;
formarea de esteri la interacțiunea cu alcoolii.

De asemenea, în ficat poate apărea o reacție de dezaminare, ceea ce duce la formarea amoniacului și a acizilor grași, hidroxi sau ceto. Transaminarea este, de asemenea, posibilă - o reacție în care transferul unui atom de azot are loc fără formarea de amoniac.

De asemenea, datorită prezenței unei grupări carboxi, este posibilă o reacție de decarboxilare, în care se formează dioxid de carbon și o amină.

Clasele de aminoacizi

Aminoacizii pot fi clasificați după:

caracteristicile radicalilor;
direcții de biosinteză;
capacitatea de auto-reproducere în organism.

În funcție de structura radicalului, se disting clase de aminoacizi:

prin polaritate (polară, nepolară și aromatică);
prin chiralitate (stereoizomeri L- și D);
aciditate (neutru, acru, bazic).

Aminoacizi care conțin radicali

Majoritatea aminoacizilor sunt clasificați ca conținând radicali. O excepție este glicina, a cărei formulă este NH2CH2COOH.

În funcție de compoziția radicalului de aminoacizi, care determină capacitatea de a interacționa cu apa, există:

nepolar;
polar;
aromatice;
cu grupări R încărcate negativ;
cu grupuri R încărcate pozitiv.

Cele nepolare includ:

glicină (în loc de radical - un atom de hidrogen);
alanină;
valină;
izoleucină;
leucină;
prolina.

Cele polare (la pH = 7 sarcina moleculelor este neutră) includ:

serină;
treonina;
cisteină;
metionină;
asparagină;
glutamina.

Aromatice (care au un inel aromatic în compoziția lor includ):

Fenilalanină;
triptofan;
tirozină.

Aminoacizii care conțin o grupă R încărcată negativ sunt reprezentați prin:

acid aspartic;
acid glutamic.

Aminoacizii care conțin grupări R încărcate pozitiv sunt reprezentați prin:

lizină;
arginină;
histidină.

Pe grupe funcționale

În funcție de caracteristicile funcționale ale radicalului, se pot distinge clase de aminoacizi:

alifatice (amide monoaminomonocarboxilice, oximonoaminocarboxilice, monoaminodicarboxilice, monoaminocarboxilice, diaminomonocarboxilice, care conţin sulf);
aromatice;
heterociclic;
iminoacizi.

În funcție de capacitatea organismului de a sintetiza independent aminoacizi, aceștia sunt împărțiți în:

de neînlocuit;
interschimbabile.

Aminoacizi esentiali

Aminoacizii esențiali nu pot fi produși de către organism pe cont propriu (de obicei din cauza lipsei enzimelor necesare), ceea ce necesită aportul regulat al acestora cu alimente. Cu toate acestea, există și subdiviziunea în caracteristici interschimbabile și de neînlocuit. Deci, pentru sinteza tirozinei, care în cele mai multe cazuri este considerată a fi un compus interschimbabil, este necesară o cantitate suficientă de fenilalanină. La persoanele cu fenilcetonurie, tirozina nu este sintetizată în mod normal în cantitatea necesară, din cauza efectelor secundare cu o cantitate suficientă de substrat.

De asemenea, aminoacizii relativ esențiali includ arginina și histidina, ale căror posibilități de producere în corpul uman sunt limitate.

La aproape toate mamiferele, clasa de aminoacizi esențiali, a căror sinteză este dificilă din cauza caracteristicilor biologice ale corpului, este reprezentată de:

valină;
izoleucină;
leucină;
treonina;
metionină;
lizină;
Fenilalanină;
triptofan.

Aminoacizi neesențiali

ADN-ul conține informații despre 20 de aminoacizi sub formă de codoni. Decodificarea lor are loc pe ribozomi (atunci când proteinele sunt sintetizate). Opt aminoacizi sunt esențiali, iar doisprezece sunt neesențiali. De regulă, aminoacizii neesențiali pot fi formați în mai multe moduri, prin mai multe transformări din aceiași compuși, ceea ce le permite să fie împărțiți în familii:

aspartat (din care se sintetizează aspartatul, asparagina, treonina, izoleucina, metionina);
glutamat (din care se realizează sinteza glutamatului, glutaminei, argininei, prolinei);
piruvat (din care se sintetizează alanina, valina, leucina);
serină (din care se sintetizează serina, cisteina, glicina);
pentoză (din care se realizează sinteza histidinei, fenilalaninei, tirozinei, triptofanului).

Este important ca o persoană să primească în dietă atât aminoacizi esențiali, cât și neesențiali, deoarece deficiența acestora poate provoca complicații grave de sănătate. După ce a mâncat, mestecat și expus la enzimele digestive din tractul gastrointestinal, intestinul absoarbe substanțe simple disponibile pentru asimilare - aminoacizi, monozaharide, monogliceride și acizi grași, după care intră și sunt livrate la ficat, unde suferă transformări.

Acolo sunt cheltuiți pentru:

procese plastice, al căror scop este formarea de noi țesuturi;
formarea de substanțe de rezervă (glicogen, grăsimi);
arderea glucozei obținute în timpul digestiei (după livrarea în țesuturile cu sânge) pentru a obține energie.

În funcție de aminoacizii conținuti în alimente, proteinele sunt izolate:

native – sunt complete, datorită faptului că conțin un set complet de douăzeci de aminoacizi. Alimentele care conțin aceste proteine includ carnea, peștele, fructele de mare, carnea de pasăre, ouăle și brânza;
nu sunt native - nu sunt complete, deoarece nu au toți cei 20 de aminoacizi necesari unei vieți umane pline. Acești compuși predomină în produs: soia, leguminoase, nuci, o serie de cereale și legume.

O atenție deosebită trebuie acordată leguminoaselor (fasole, linte, mazăre) și produselor care conțin soia (înlocuitori de carne), care sunt apropiate ca compoziție de proteinele animale, deoarece includ aproape toate substanțele necesare, în special aminoacizi. Cele mai multe leguminoase și produse din soia au deficit de o serie de aminoacizi (cel mai adesea metionină și cisteină), așa că trebuie să țineți cont de acest fapt și să vă abțineți de la o dietă lungă și monotonă.

Ființele vii au nevoie de aminoacizi esențiali, cea mai completă cantitate fiind observată în proteinele native. Un adult sănătos necesită utilizarea tuturor aminoacizilor esențiali, al căror volum în alimentele consumate ar trebui să fie de aproximativ 20% (care este mai mare de 20 de grame dacă aportul zilnic de proteine este de 95-110 grame). La copii, din cauza nevoii crescute de proteine native, proportia acesteia in dieta ar trebui sa creasca.

Vizitele frecvente la restaurantele fast-food au un impact semnificativ asupra aportului de proteine obținute din alimente. De regulă, produsele utilizate în astfel de instituții se caracterizează printr-o cantitate mare de carbohidrați și grăsimi ușor digerabili, cu o proporție scăzută de proteine.

Cu malnutriție prelungită, oamenii au plângeri despre:

pierderea poftei de mâncare;
întârziere în dezvoltare;
durere în partea dreaptă asociată cu afectarea funcțiilor hepatice;
deteriorarea pielii și a părului;
fragilitatea unghiilor;
slabiciune musculara.

Grupul de risc pentru deficit de proteine include vegetarieni, așa că li se recomandă utilizarea:

fasole, mazăre și alți membri ai familiei leguminoase;
nuci si seminte;
alimente bogate în proteine vegetale;
produse lactate și ouă.

Există metode care vă permit să determinați aminoacizii fără utilizarea echipamentelor de înaltă tehnologie. Astfel, un număr semnificativ de reacții calitative au fost dezvoltate pentru a determina prezența sau absența anumitor aminoacizi în moleculele proteice pe baza radicalilor acestora. Cele mai frecvente reacții pentru determinarea aminoacizilor sunt:

Millon - în prezența tirozinei, culoarea devine roșie;
Xantoproteină - în prezența fenilalaninei sau a tirozinei, culoarea devine galbenă;
Hopkins-Cole - în prezența triptofanului, apare o nuanță violetă;
Ehrlich - în prezența triptofanului, culoarea devine albastră;
Sakaguchi - în prezența argininei, se observă o nuanță roșie;
Nitroprusiatul - în prezența argininei, apare o culoare roșie;
Sullivan - folosit pentru determinarea cisteinei, în care se observă o nuanță roșie;
Pauli - în prezența histidinei și a tirozinei, culoarea devine roșie.

O metodă mult mai eficientă de determinare a aminoacizilor din alimente este cromatografia lichidă de înaltă performanță, metodă bazată pe separarea substanțelor complexe în unele simple. Pentru acest proces se folosesc absorbanți de înaltă presiune și cu granulație fină. După obţinerea unor substanţe simple, acestea sunt analizate prin metode convenţionale sau fizico-chimice pentru identificarea compuşilor.

Implementarea sa are sens pentru determinarea aminoacizilor în:

materii prime vegetale;
aditivi biologic activi;
aditivi pentru furaje (pentru hrănirea animalelor);
medicamente;
alimentatie sportiva.

Este posibil să se determine indirect schimbul de aminoacizi în organism prin starea echilibrului de azot. Baza acestui studiu este o evaluare a corespondenței dintre cantitatea de azot absorbită și excretată din organism. Interesul pentru azot se datorează faptului că sursa principală a acestei substanțe sunt aminoacizii. În timpul zilei, corpul unui adult secretă în mod normal aproximativ 14-17 grame, ceea ce corespunde la 100 de grame de proteine. Dacă există un echilibru negativ pronunțat de azot, atunci aceasta indică o lipsă gravă a metabolismului proteic, care duce la distrugerea proteinelor în țesuturile formate.

Din ce substanțe sunt absorbiți aminoacizii în timpul alimentației

De regulă, proteinele sunt sursa principală de aminoacizi. Din această cauză, atâta timp cât sunt conținute în compoziția alimentelor, simptomele lipsei de aminoacizi nu sunt determinate.

Deci, produsele care conțin o cantitate semnificativă de proteine native includ:

pește (până la 21 de grame la 100 de grame de greutate a produsului);
pui (până la 21 de grame la 100 de grame de greutate a produsului);
carne de vită (până la 21 de grame la 100 de grame de greutate a produsului);
lapte (până la 8 grame la 100 de grame de greutate a produsului);
tofu (până la 15 grame la 100 de grame de greutate a produsului);
iaurturi proteice (până la 8 grame la 100 de grame de greutate a produsului);
brânză (până la 21 de grame la 100 de grame de greutate a produsului);
ouă (până la 13 grame la 100 de grame de greutate a produsului).

În lumea modernă, interesul oamenilor pentru sport devine din ce în ce mai răspândit. De regulă, cea mai mare parte a zonelor din această zonă sunt reprezentate de hobby-uri mobile, care includ clase:

baschet;
volei;
fotbal;
badminton;
handbal;
rugby;
tenis
hochei
înot.

Datorită faptului că activitatea fizică crește, corpul uman se adaptează prin hipertrofia țesutului muscular, care se realizează prin sinteza de noi proteine. Aminoacizii sunt componenta, al cărei conținut ridicat este necesar pentru restabilirea adecvată a funcției musculare.

Cu toate acestea, alături de creșterea cerințelor musculare de aminoacizi, există și o scădere locală a glicogenului - o substanță care se formează ca sursă pentru obținerea rapidă a unor cantități mari de energie. Rezervele de glicogen sunt disponibile în multe țesuturi, ceea ce crește semnificativ eficiența celulelor sistemului nervos și muscular al corpului. Este necesară o cantitate semnificativă de glucoză pentru a umple rezervele de glicogen.

Pentru a satisface pe deplin nevoile corpului atunci când practicați sport, trebuie să utilizați:

proteine;
grăsimi;
carbohidrați;
vitamine.

Dacă există o lipsă de carbohidrați, a căror energie din oxidare este stocată sub formă de ATP și cheltuită pentru nevoile organismului, se va produce degradarea proteinelor, care nu numai că nu va beneficia de antrenament, dar poate provoca și rău. .

Cerințele de aminoacizi diferă semnificativ între un adult mediu și cei care fac sport în mod regulat. Ca regula generala, Colegiul American de Medicina Sportiva si Academia de Nutritie si Dieta recomanda sportivilor sa consume intre 1,2 si 2 grame de proteine per kilogram de corp in ziua antrenamentului si a doua zi.

De asemenea, în funcție de ocupație, au fost elaborate recomandări privind nevoia de proteine:

persoana medie are un necesar zilnic de proteine de 0,8 grame per 1 kilogram de greutate corporală;
la o persoană a cărei activitate fizică este intensă, explozivă, necesarul zilnic de proteine este de la 1,4 până la 1,8 grame pe 1 kilogram de greutate corporală;
la o persoană a cărei activitate fizică este de lungă durată și vizează rezistență, necesarul de proteine este de la 1,2 până la 1,4 grame pe 1 kilogram de greutate corporală pe zi.

Pentru a satisface aceste nevoi, în cele mai multe cazuri, este necesar să formulați și să mențineți o dietă care vă permite să obțineți toți aminoacizii necesari cu alimente.

file de pui, albus de ou, carne de vita (pentru a satisface nevoile de proteine);
fulgi de ovaz, orez brun, legume (pentru a satisface nevoile de carbohidrati);
nuci, ulei de măsline, unt de arahide (pentru a satisface nevoile de grăsime).

Din ce sunt făcute suplimentele de aminoacizi?

De asemenea, în lumea modernă s-au răspândit suplimentele nutritive care conțin un set de aminoacizi, carbohidrați, minerale și o serie de alte substanțe. De regulă, ele sunt luate de sportivii implicați în sporturi de forță și culturiști al căror scop este să câștige rapid masa musculară.

Luarea acestor suplimente este foarte atractivă pentru majoritatea oamenilor, dar poate avea o serie de dezavantaje semnificative. Deci, există o mare probabilitate de a da peste un fals, în care conținutul de substanțe necesare organismului poate fi extrem de mic. Nu este neobișnuit să găsiți amestecuri care conțin carbohidrați în exces, ceea ce poate duce la eliberarea de prea multă insulină. Acest lucru determină o sinteza crescută a grăsimilor din glucoză și depunerea acestora în țesuturile corpului.

În plus, producătorii economisesc adesea la producția de suplimente nutritive, motiv pentru care conținutul de acizi grași omega - 3 - polinesaturați, necesari pentru o funcționare mai eficientă a mușchilor și a sistemului nervos central, poate fi foarte scăzut.

În acest sens, nu trebuie să avem mari speranțe în suplimentele proteice, totuși, chiar și atunci când le luăm, accentul principal în satisfacerea nevoilor nutriționale ale organismului ar trebui să fie pe consumul de alimente naturale.

Descrierea prezentării pe diapozitive individuale:

1 tobogan